Inhibiteurs QRSL1

Les inhibiteurs courants de QRSL1 comprennent, entre autres, la tétracycline CAS 60-54-8, le chloramphénicol CAS 56-75-7, la puromycine CAS 53-79-2, le cycloheximide CAS 66-81-9 et l'α-Amanitine CAS 23109-05-9.

Les inhibiteurs chimiques de QRSL1 peuvent agir par différents mécanismes pour entraver son rôle dans la synthèse des protéines. Par exemple, la tétracycline cible la sous-unité 30S du ribosome, une action qui a un impact direct sur le processus de traduction dans lequel QRSL1 joue un rôle intégral par l'aminoacylation des ARNt. De même, le chloramphénicol exerce son effet inhibiteur en se liant à la sous-unité ribosomique 50S, bloquant l'activité peptidyl transférase cruciale pour l'élongation des protéines, ce qui a un impact sur le rôle de QRSL1 dans le processus de traduction. La puromycine, imitant un aminoacyl-ARNt, entraîne une terminaison prématurée de la chaîne protéique, perturbant la fonction normale de QRSL1 en empêchant l'incorporation correcte des ARNt dans la chaîne polypeptidique en croissance. Le cycloheximide entrave spécifiquement l'étape de translocation dans les cellules eucaryotes, affectant ainsi la machinerie traductionnelle à laquelle QRSL1 contribue.

Poursuivant la perturbation de la fonction de QRSL1, la ricine inactive les ribosomes en modifiant l'ARNr, annulant les fonctions ribosomales dont dépendent les ARNt modifiés par QRSL1 au cours de la synthèse des protéines. L'α-Amanitine inhibe l'ARN polymérase II, ce qui réduit le pool global d'ARNm, réduisant indirectement l'implication de QRSL1 dans la traduction en raison d'une demande moindre pour sa fonction de modification de l'ARNt. L'anisomycine a un impact sur le processus en interférant avec la réaction de la peptidyl transférase, qui est cruciale pendant l'étape d'élongation où les ARNt amino-acylés par QRSL1 sont impliqués. La harringtonine perturbe l'étape d'élongation de la chaîne initiale sur le ribosome, qui nécessite des ARNt modifiés par le QRSL1 pour que le processus de traduction puisse se poursuivre. L'acide fusidique entrave le renouvellement de l'EF-G, bloquant le processus de synthèse des protéines et réduisant ainsi la demande fonctionnelle de l'activité de QRSL1. La sparsomycine et l'émétine contribuent également à l'inhibition de QRSL1 en ciblant la sous-unité ribosomique 50S pour inhiber la peptidyl transférase et en empêchant la translocation ribosomique le long de l'ARNm, respectivement. Enfin, la toxine diphtérique cible EF-2, entravant l'étape de translocation de la synthèse protéique et limitant ainsi indirectement le rôle de QRSL1 dans le processus de traduction.