murinoglobulin 1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la murinoglobulina 1 incluyen, entre otros, el fosforamidón CAS 119942-99-3, el marimastat CAS 154039-60-8, el batimastat CAS 130370-60-4, el GM 6001 CAS 142880-36-2 y la doxiciclina-d6.

Los inhibidores químicos de la murinoglobulina 1 alteran la función de la enzima al atacar su actividad metaloproteinasa, que es esencial para que la proteína desempeñe su papel biológico. El fosforamidón, el marimastat, el batimastat, el ilomastat y el GM6001 (también conocido como ilomastat) actúan a través de un mecanismo común que implica la quelación del ion zinc situado en el sitio activo de la murinoglobulina 1. Este proceso de quelación bloquea eficazmente la capacidad de la enzima para catalizar la descomposición de sus moléculas de sustrato. Estos inhibidores están diseñados para imitar la estructura de los sustratos o estados de transición, lo que les permite unirse firmemente al sitio activo. Por ejemplo, el Batimastat y el TAPI-2 están estructurados para parecerse al estado de transición de la escisión peptídica, lo que les confiere la capacidad de ocupar el sitio activo e impedir que los sustratos reales accedan a él.

Otros agentes como el EDTA, la Doxiciclina y la Fenantrolina también inhiben la murinoglobulina 1 pero a través de mecanismos diferentes. El EDTA actúa como un quelante no específico del zinc, pero es capaz de eliminarlo del sitio activo de la enzima, mientras que la Doxiciclina quela iones de calcio y magnesio, lo que afecta indirectamente a la actividad de la enzima. La fenantrolina, similar a los inhibidores mencionados anteriormente, se une al ion cinc, pero lo hace eliminando este ion metálico esencial del sitio catalítico. El captopril, con su grupo tiol, también se dirige al ion cinc en el sitio activo de la murinoglobulina 1, lo que provoca la inhibición de la actividad de la enzima. Por último, el Prinomastat se une al sitio activo de la enzima y quela el ion cinc, lo que demuestra aún más el papel crítico del ion cinc en la actividad de la murinoglobulina 1 y su susceptibilidad a la inhibición por diversos agentes químicos.