LRRCC1 Inhibitoren

Gängige LRRCC1 Inhibitors sind unter underem Wortmannin CAS 19545-26-7, LY 294002 CAS 154447-36-6, U-0126 CAS 109511-58-2, SB 203580 CAS 152121-47-6 und Rapamycin CAS 53123-88-9.

LRRCC1, oder Leucine-Rich Repeat and Coiled-Coil Domain-Containing 1, ist ein Protein, das, wie der Name schon sagt, Domänen enthält, die reich an Leucinresten sind und durch eine Coiled-Coil-Struktur gekennzeichnet sind. Die leucinreiche Wiederholung (LRR) ist ein Proteinstrukturmotiv, das typischerweise eine α/β-Hufeisenfaltung bildet, die an Protein-Protein-Wechselwirkungen beteiligt ist. LRR-Motive sind für ihre Rolle bei der Bildung von Komplexen bekannt und sind aufgrund ihrer Fähigkeit, spezifische molekulare Interaktionen zu erleichtern, häufig an verschiedenen Signalwegen und zellulären Prozessen beteiligt.

Die Coiled-Coil-Domäne ist ein strukturelles Motiv, das die Oligomerisierung von Proteinen vermittelt, d. h. den Prozess, bei dem Proteine durch Dimerisierung oder Assoziationen höherer Ordnung Komplexe bilden. Diese Domäne ist durch Heptad-Wiederholungen von Aminosäuren gekennzeichnet, bei denen die erste und vierte Position typischerweise durch hydrophobe Reste, häufig Leucin, besetzt sind, die das Aufrollen der α-Helices umeinander steuern. Coiled-Coil-Domänen sind von grundlegender Bedeutung für die Bildung des Zytoskeletts und verschiedener Motorproteine sowie für Transkriptionsfaktoren und den Vesikeltransport. Im Zusammenhang mit LRRCC1 deutet die Kombination von LRR- und Coiled-Coil-Domänen auf eine multifunktionale Rolle hin. LRRCC1 könnte an der zellulären Signalübertragung beteiligt sein, indem es als Gerüst für den Aufbau von Multiproteinkomplexen fungiert und durch die von ihm vermittelten Interaktionen eine Rolle bei der Regulierung verschiedener Signalwege spielen könnte. Darüber hinaus deutet die Coiled-Coil-Region auf eine mögliche Rolle bei der strukturellen Organisation innerhalb der Zelle hin, die möglicherweise die Dynamik des Zytoskeletts oder den intrazellulären Transport beeinflusst.