IPP Inhibitoren

Gängige IPP Inhibitors sind unter underem Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, Jasplakinolide CAS 102396-24-7 und Phalloidin CAS 17466-45-4.

Aktinbindende Protein-IPP-Inhibitoren sind eine Reihe chemischer Verbindungen, die auf das Aktin-Zytoskelett abzielen und die Fähigkeit des Proteins beeinträchtigen, mit Aktinfilamenten zu interagieren und deren Dynamik zu modulieren. Cytochalasin D und Latrunculin A sind starke Störfaktoren der Aktinpolymerisation; Cytochalasin D bindet an die mit Widerhaken versehenen Enden von Aktinfilamenten, und Latrunculin A sequestriert Aktinmonomere, wodurch die Fähigkeit des Aktin-bindenden Proteins IPP, Aktinstrukturen zu binden und zu organisieren, verringert wird. Swinholid A und Chondramid A behindern ebenfalls die Aktindynamik, indem sie Filamente abtrennen und verkappen bzw. die Polymerisation von Monomeren hemmen, wodurch die Interaktion des Aktin-bindenden Proteins IPP mit dem Aktinzytoskelett verringert wird. Jasplakinolid und Phalloidin stabilisieren Aktinfilamente und schränken damit unbeabsichtigt die Rolle des Aktin-bindenden Proteins IPP beim Aktinumsatz und -umbau ein.

Darüber hinaus beeinflussen die Modulatoren der Aktin-Myosin-Kontraktion ML-7, Y-27632 und Blebbistatin indirekt die Funktion des Aktin-bindenden Proteins IPP innerhalb des Zytoskeletts. Durch die Hemmung von Schlüsselkinasen wie MLCK und ROCK verändern ML-7 und Y-27632 die Spannungskräfte innerhalb der Aktin-Netzwerke, was sich auf den mechanischen Kontext auswirkt, in dem das Aktin-bindende Protein IPP arbeitet. Die Hemmung der Myosin-II-ATPase-Aktivität durch Blebbistatin führt zu einer weiteren Verringerung der Aktin-Myosin-Interaktionen, was sich auf die damit verbundenen Aktivitäten des Aktin-bindenden Proteins IPP auswirkt. Die Hemmung der Aktin-Nukleation und -Verzweigung durch CK 666 und SMIFH2, die auf den Arp2/3-Komplex bzw. Formin abzielen, führt zu einer Verringerung der filamentösen Strukturen, die für die Bindungs- und Regulierungsfunktion des Aktin-bindenden Proteins IPP erforderlich sind, und damit zu einer Abschwächung seiner Aktivität innerhalb des Aktin-Zytoskeletts.