HMP-2 Inhibidores
Inhibidores comunes de HMP-2 incluyen, pero no se limitan a (±)-Blebbistatin CAS 674289-55-5, Y-27632, base libre CAS 146986-50-7, NSC 23766 CAS 733767-34-5, SMIFH2 CAS 340316-62-3 y clorhidrato de ML-7 CAS 110448-33-4.
Los inhibidores químicos de la HMP-2 se dirigen a varias vías e interacciones moleculares que son fundamentales para el papel de la proteína en la adhesión celular y la integridad del citoesqueleto. La blebbistatina, por ejemplo, impide directamente la actividad ATPasa de la miosina II no muscular, una proteína motora que interactúa con los filamentos de actina. Al unirse al dominio motor de la miosina II, la blebbistatina interrumpe eficazmente la interacción de la proteína con la actina, que es esencial para procesos celulares como la citocinesis, en los que la HMP-2 participa activamente. De forma similar, la ML-7 se dirige a la cadena ligera quinasa de la miosina (MLCK), una enzima responsable de la activación de la miosina II a través de la fosforilación. La inhibición por ML-7 reduce las contracciones de actomiosina, desestabilizando así el marco estructural necesario para que HMP-2 mantenga la adhesión y la integridad celular.
Otros inhibidores como Y-27632 y Wiskostatin actúan sobre proteínas reguladoras que influyen en el citoesqueleto de actina. El Y-27632 es un inhibidor selectivo de ROCK, una cinasa que desempeña un papel clave en la contractilidad de la actomiosina y la adhesión celular. Al interrumpir la actividad de ROCK, Y-27632 socava la tensión dentro de las redes de actomiosina, afectando a las funciones celulares reguladas por HMP-2. Por otra parte, la wiskostatina inhibe la N-WASP, que es crucial para la activación del complejo Arp2/3, lo que conduce a la polimerización de la actina. Sin la formación adecuada de redes ramificadas de actina, la base estructural de las capacidades de adhesión de HMP-2 se ve comprometida. Además, la CK-636 y la Latrunculina A interrumpen la dinámica de la actina inhibiendo el complejo Arp2/3 e impidiendo la polimerización de la actina, respectivamente. La CK-636 impide la formación de estructuras ramificadas de actina, mientras que la Latrunculina A se une a los monómeros de actina, lo que provoca la alteración de la arquitectura del citoesqueleto esencial para la función de la HMP-2. La citocalasina D contribuye aún más a esta alteración al unirse a los extremos en crecimiento de los filamentos de actina, impidiendo así su elongación y promoviendo su desensamblaje. Estos inhibidores químicos desestabilizan colectivamente las estructuras de actina de las que depende la HMP-2, obstaculizando eficazmente su papel en la adhesión celular y el mantenimiento del citoesqueleto.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
La blebistatina es un inhibidor específico de la actividad ATPasa de la miosina II no muscular. Se une al dominio motor de la miosina II e inhibe su interacción con la actina, necesaria para el papel de la miosina II en la citocinesis. Como la HMP-2 interviene en las funciones de adhesión y citoesqueléticas en C. elegans, de forma similar a la β-catenina de los vertebrados, la inhibición de la miosina II puede alterar la dinámica citoesquelética y los procesos de adhesión celular, lo que conduce a la inhibición funcional del papel de la HMP-2 en estos procesos. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
El Y-27632 es un inhibidor selectivo de la ROCK (proteína cinasa asociada a Rho, que contiene espirales en espiral), que se encuentra aguas abajo de las Rho GTPasas. ROCK participa en la regulación del citoesqueleto de actomiosina y la adhesión celular. La inhibición de ROCK por el Y-27632 alteraría la tensión y la integridad de la red de actomiosina, lo que afectaría a los procesos celulares en los que participa la HMP-2, provocando su inhibición funcional. | ||||||
NSC 23766 | 733767-34-5 | sc-204823 sc-204823A | 10 mg 50 mg | $148.00 $597.00 | 75 | |
El NSC 23766 inhibe la activación de Rac1 bloqueando su interacción con los factores de intercambio de nucleótidos de guanina Tiam1 y Trio, que son necesarios para la activación de Rac1. Dado que Rac1 es un regulador crítico de la organización de la actina y de la adhesión célula-célula, la inhibición de Rac1 alteraría la dinámica del citoesqueleto y la adhesión, vías en las que HMP-2 es crucial, inhibiendo así funcionalmente el papel de HMP-2. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
SMIFH2 es un inhibidor de la familia de las forminas de los factores de ensamblaje de la actina. Las forminas participan en la polimerización y elongación de los filamentos de actina, que son esenciales para mantener la forma y la adhesión celular. La HMP-2, al estar asociada a complejos de adhesión, quedaría inhibida funcionalmente, ya que la dinámica de actina de la que depende se vería alterada por SMIFH2. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
El ML-7 es un inhibidor de la cadena ligera quinasa de la miosina (MLCK), que fosforila la cadena ligera reguladora de la miosina II, lo que provoca la contracción de la actina-miosina. La inhibición de la MLCK por el ML-7 reduciría las contracciones de actomiosina, desestabilizando la adhesión celular y la integridad del citoesqueleto, procesos regulados por la HMP-2, y por tanto inhibiendo funcionalmente la HMP-2. | ||||||
C646 | 328968-36-1 | sc-364452 sc-364452A | 10 mg 50 mg | $260.00 $925.00 | 5 | |
El CK-636 es un inhibidor del complejo Arp2/3. El complejo Arp2/3 es fundamental en las redes de filamentos de actina ramificados. Al inhibir este complejo, el CK-636 interrumpe la formación de estructuras ramificadas de actina, que son críticas para la forma y la adhesión celular. Esta alteración perjudicaría los procesos celulares regulados por la HMP-2, inhibiéndola funcionalmente. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculina A se une a los monómeros de actina e impide su polimerización, lo que provoca una disminución de la actina filamentosa (F-actina) en las células. Como la F-actina es un componente crítico del citoesqueleto y de los lugares de adhesión celular, la despolimerización de la actina perturbaría en consecuencia la función de la HMP-2 en el mantenimiento de la adhesión célula-célula. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La citocalasina D se une a los extremos con púas de los filamentos de actina, impidiendo el alargamiento y promoviendo la despolimerización de los filamentos de actina. Como la HMP-2 está asociada a la adhesión celular que depende del citoesqueleto de actina, la inhibición de la dinámica de la actina por la Citochalasina D conduciría a la inhibición funcional de la HMP-2. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | $48.00 $122.00 $432.00 $812.00 | 4 | |
La wiskostatina es un inhibidor selectivo de la N-WASP, que es un activador del complejo Arp2/3 que conduce a la polimerización de la actina. Al inhibir la N-WASP, la wiskostatina alteraría la remodelación del citoesqueleto de actina y, por tanto, perturbaría los procesos de adhesión y señalización celular de los que forma parte la HMP-2, inhibiéndola funcionalmente. | ||||||
PF-3758309 | 898044-15-0 | sc-478493 | 10 mg | $260.00 | ||
El PF-3758309 es un inhibidor de la PAK (quinasa activada por p21), que interviene en la formación de filamentos de actina y en la dinámica de la adhesión focal. La inhibición de la PAK afecta a la organización del citoesqueleto y a la morfología celular, que son esenciales para la función de la HMP-2 en la adhesión celular, lo que conduce a su inhibición funcional. | ||||||