EOGT_A130022J15Rik Activateurs

Les activateurs courants de EOGT_A130022J15Rik comprennent, sans s'y limiter, la thapsigargin CAS 67526-95-8, la curcumine CAS 458-37-7, l'ionomycine, acide libre CAS 56092-81-0, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et l'époxomicine CAS 134381-21-8.

Les activateurs de l'EOGT englobent une gamme de composés chimiques qui peuvent renforcer l'activité fonctionnelle de l'EOGT par leur influence sur divers processus cellulaires. Ces activateurs perturbent souvent l'homéostasie cellulaire, notamment en ce qui concerne le repliement et le traitement des protéines dans le réticulum endoplasmique (RE). Par exemple, la thapsigargin et l'acide cyclopiazonique perturbent l'homéostasie du calcium, ce qui peut entraîner une augmentation des protéines mal repliées dans le RE. L'EOGT, qui participe à la O-glycosylation des protéines dans le RE, peut augmenter son activité fonctionnelle pour faire face à cette charge accrue. De même, le dithiothréitol, un agent réducteur, peut conduire à des protéines mal repliées dans le RE, ce qui nécessite une activité accrue de l'EOGT.

En outre, des composés tels que les inhibiteurs du protéasome, comme le MG132 et l'époxomicine, entraînent une accumulation de protéines non repliées ou non traitées. Cette charge protéique accrue nécessite un renforcement de l'activité fonctionnelle de l'EOGT, qui fait partie de la machinerie de repliement des protéines du RE. En outre, les agents perturbateurs des microtubules, tels que la vinblastine, peuvent perturber le transport intracellulaire, ce qui pourrait renforcer l'activité de l'EOGT, étant donné que davantage de protéines pourraient nécessiter un repliement et un traitement dans le RE. En outre, les ionophores comme l'ionomycine, qui perturbent les gradients ioniques normaux à l'intérieur de la cellule, peuvent augmenter la charge de protéines mal repliées dans le RE et donc entraîner une augmentation de l'activité de l'EOGT. Ceci est dû au rôle de l'EOGT dans la glycosylation des protéines, un processus qui fait partie intégrante du repliement et de la fonction des protéines.