Inhibiteurs CYP2D22

Les inhibiteurs courants du CYP2D22 comprennent, entre autres, la quinidine CAS 56-54-2, la fluoxétine CAS 54910-89-3, la paroxétine CAS 61869-08-7, le ritonavir CAS 155213-67-5 et l'halopéridol CAS 52-86-8.

Les inhibiteurs chimiques du CYP2D22 comprennent une gamme de composés qui interagissent avec l'enzyme pour réduire son activité métabolique. La quinidine, un inhibiteur connu du CYP2D22, se lie de manière compétitive au site actif de l'enzyme, ce qui entrave la fonction métabolique généralement assurée par le CYP2D22. De même, l'ajmalicine se lie au CYP2D22 de manière compétitive, bloquant l'accès des substrats au site actif, ce qui diminue l'activité de l'enzyme. La fluoxétine, un autre produit chimique de cette liste, inhibe directement le CYP2D22 en occupant le site actif, ce qui nuit à l'efficacité catalytique de l'enzyme. La paroxétine inhibe le CYP2D22 par un mécanisme similaire, en se liant au site actif et en empêchant ainsi l'enzyme de métaboliser les substrats. La méthadone contribue également à l'inhibition du CYP2D22, sa liaison au site actif entraînant une réduction de la capacité de l'enzyme à traiter les substrats.

En outre, le ritonavir se lie au CYP2D22 et est connu pour interférer avec le métabolisme des substrats qui est caractéristique de l'enzyme. L'interaction de l'halopéridol avec le CYP2D22 entraîne une diminution de la capacité de l'enzyme à métaboliser ses substrats par inhibition directe. La diphénhydramine et la chlorphéniramine inhibent chacune de manière compétitive le CYP2D22 en occupant le site actif, ce qui diminue l'activité enzymatique et empêche le métabolisme des substrats naturels de l'enzyme. La codéine, agissant comme un inhibiteur compétitif, entre en compétition avec les substrats endogènes pour le site actif du CYP2D22, ce qui entraîne une diminution de l'activité enzymatique. Le dextrométhorphane se lie au site actif de l'enzyme, inhibant le traitement métabolique normal des substrats par le CYP2D22. Enfin, le bufuralol inhibe le CYP2D22 en se liant au site actif, ce qui diminue la capacité métabolique du CYP2D22 à traiter ses substrats, réduisant ainsi l'activité globale de l'enzyme. Chacun de ces produits chimiques influence directement la capacité de CYP2D22 à fonctionner en se liant à l'enzyme d'une manière qui conduit à l'inhibition de ses processus métaboliques.