CPA1 Activateurs

Les activateurs CPA1 courants comprennent, entre autres, la chymostatine CAS 9076-44-2, le mésylate de camostat CAS 59721-29-8, le mésylate de nafamostat CAS 82956-11-4, le benzimidazole CAS 51-17-2 et le sivelestat CAS 127373-66-4.

Les activateurs de la CPA1 sont des composés qui, par divers mécanismes, assurent le renforcement de l'activité protéolytique de la CPA1. La chymostatine et le gabexate mesilate sont des inhibiteurs de protéase qui empêchent l'action des enzymes de type chymotrypsine et de diverses protéases à sérine, respectivement, ce qui crée un environnement dans lequel le CPA1 peut agir sur les substrats avec une concurrence réduite. De même, le camostat mésilate et le nafamostat mésilate inhibent la trypsine et d'autres sérine-protéases, ce qui pourrait se traduire par une plus grande disponibilité de substrats peptidiques pour la CPA1, permettant une activation et une fonction accrues de cette protéase.

La benzamidine, l'aprotinine et le sivelestat agissent comme des inhibiteurs des protéases à spécificités, tandis que l'E-64 cible les protéases à cystéine. Ces inhibiteurs contribuent à créer un environnement protéolytique dans lequel les substrats de la CPA1 sont moins susceptibles d'être dégradés par des protéases concurrentes, ce qui renforce indirectement l'activité fonctionnelle de la CPA1. L'AEBSF, en modifiant de manière covalente les sites actifs des protéases à sérine, garantit que le CPA1 a plus de substrats sur lesquels agir, puisqu'il fait face à moins de concurrence protéolytique. La phosphoramidon et la leupeptine, en inhibant respectivement les métalloprotéases et une série de protéases à sérine et à cystéine, créent un contexte biochimique dans lequel le CPA1 peut agir plus efficacement en raison de la présence accrue de substrats peptidiques intacts. Enfin, la pepstatine A, en ciblant les protéases aspartiques, contribue à la préservation des substrats peptidiques de la CPA1, facilitant ainsi une activité accrue de la CPA1.