ATP9A Inhibitoren
Gängige ATP9A Inhibitors sind unter underem Monensin A CAS 17090-79-8, Brefeldin A CAS 20350-15-6, Nocodazole CAS 31430-18-9, Cytochalasin D CAS 22144-77-0 und Dynamin Inhibitor I, Dynasore CAS 304448-55-3.
Chemische Inhibitoren von ATP9A können dessen Funktion durch verschiedene Mechanismen stören, die alle mit der Rolle des Proteins beim vesikulären Transport und der Membrandynamik zusammenhängen. Monensin zum Beispiel ist ein Ionophor, der die Ionengradienten in den Membranen verändert, die für die Aktivität von ATP9A beim transmembranen Ionentransport wesentlich sind. Die Unterbrechung dieser Gradienten durch Monensin beeinträchtigt direkt die Fähigkeit von ATP9A, die Ionenhomöostase aufrechtzuerhalten, was zu seiner funktionellen Hemmung führt. In ähnlicher Weise untergräbt Brefeldin A den Golgi-Apparat, indem es die Bildung von Transportbläschen hemmt. ATP9A, das für den Vesikeltransport unerlässlich ist, wird gehemmt, wenn Brefeldin A die Bildung von Vesikeln verhindert, die für seine Transportfunktionen entscheidend sind. Nocodazol und Cytochalasin D stören das zelluläre Zytoskelett, indem sie Mikrotubuli bzw. Aktinfilamente beeinträchtigen. Diese strukturellen Veränderungen behindern die vesikulären Transportwege, auf die ATP9A angewiesen ist, und hemmen so seine Funktion.
Darüber hinaus zielt Dynasore auf die GTPase-Aktivität von Dynamin ab, die für die Vesikelspaltung während der Endozytose entscheidend ist - ein Prozess, an dem ATP9A beteiligt ist. Die Hemmung von Dynamin durch Dynasore führt zu einer Blockade der endozytotischen Vesikelbildung und hemmt somit die ATP9A-Funktion. Chlorpromazin unterbricht die Clathrin-vermittelte Endozytose, einen weiteren Weg, der für die Rolle von ATP9A bei der Vesikelbildung und dem Vesikeltransport wesentlich ist. Tunicamycin verhindert durch Hemmung der N-gebundenen Glykosylierung die ordnungsgemäße Faltung und Reifung von ATP9A, das ein Glykoprotein ist, und hemmt so seine Aktivität. Niemann-Pick C1-Inhibitor und Filipin stören den Cholesterinhandel bzw. die Membranintegrität, was die Funktion von ATP9A bei der Vesikelbildung aufgrund einer veränderten Membranzusammensetzung beeinträchtigen kann. Genistein hemmt Tyrosinkinasen, die Proteine phosphorylieren, die an den Signalwegen beteiligt sind, von denen die Funktion von ATP9A abhängt, was zu seiner Hemmung führt. Omeprazol und Concanamycin A schließlich stören Protonengradienten, die für den vesikulären Transport und die Membrandynamik, die ATP9A vermittelt, wesentlich sind. Omeprazol hemmt die H+/K+-ATPase-Pumpe, während Concanamycin A speziell auf V-ATPasen abzielt, was zu einer indirekten, aber wirksamen Hemmung der mit ATP9A verbundenen Aktivitäten bei der Aufrechterhaltung der Ionenhomöostase und der Vesikelansäuerung führt.
Siehe auch...
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Monensin A | 17090-79-8 | sc-362032 sc-362032A | 5 mg 25 mg | $155.00 $525.00 | ||
Monensin ist ein Ionophor, das Ionengradienten durch Membranen unterbricht. ATP9A ist eine ATPase, die am transmembranen Ionentransport beteiligt ist, und benötigt diese Gradienten, um richtig zu funktionieren. Monensins Störung der Ionenhomöostase kann die Fähigkeit von ATP9A, diese Gradienten aufrechtzuerhalten, und damit seine Aktivität hemmen. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $31.00 $53.00 $124.00 $374.00 | 25 | |
Brefeldin A stört die Funktion des Golgi-Apparats, indem es die Bildung von Transportvesikeln hemmt. ATP9A ist am vesikulären Transport beteiligt; daher kann die Chemikalie die Funktion von ATP9A hemmen, indem sie die Bildung der dafür erforderlichen Transportvesikel verhindert. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $59.00 $85.00 $143.00 $247.00 | 38 | |
Nocodazol stört die Mikrotubuli-Polymerisation und beeinträchtigt so die vesikulären Transportwege. Da ATP9A mit dem vesikulären Transport in Verbindung steht, kann die Störung der Mikrotubuli die für die Funktion von ATP9A erforderlichen Transportwege hemmen. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $165.00 $486.00 | 64 | |
Cytochalasin D hemmt die Aktinpolymerisation, die für die Aufrechterhaltung der Zytoskelettstruktur und damit für den vesikulären Transport von entscheidender Bedeutung ist. Durch die Hemmung der Aktinfasern kann diese Verbindung die Vesikelbewegung behindern und dadurch ATP9A hemmen, das auf den vesikulären Transport angewiesen ist. | ||||||
Dynamin Inhibitor I, Dynasore | 304448-55-3 | sc-202592 | 10 mg | $89.00 | 44 | |
Dynasore hemmt die GTPase-Aktivität von Dynamin, das für die Vesikelspaltung während der Endozytose erforderlich ist. Da ATP9A an der endosomalen Funktion beteiligt ist, kann die Hemmung von Dynamin die Rolle von ATP9A bei der Endozytose hemmen. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $172.00 $305.00 | 66 | |
Tunicamycin hemmt die N-verknüpfte Glykosylierung im ER. ATP9A ist ein Glykoprotein, das für eine ordnungsgemäße Faltung und Funktion auf Glykosylierung angewiesen sein kann. Durch die Verhinderung der Glykosylierung kann Tunicamycin die Reifung und Funktion von ATP9A hemmen. | ||||||
Chlorpromazine | 50-53-3 | sc-357313 sc-357313A | 5 g 25 g | $61.00 $110.00 | 21 | |
Chlorpromazin stört die Clathrin-vermittelte Endozytose. Die Funktion von ATP9A steht im Zusammenhang mit der Vesikelbildung und dem Vesikeltransport, die durch die Hemmung der Clathrin-vermittelten Signalwege beeinträchtigt werden können, wodurch die Rolle von ATP9A in diesen Prozessen gehemmt wird. | ||||||
U 18666A | 3039-71-2 | sc-203306 sc-203306A | 10 mg 50 mg | $143.00 $510.00 | 2 | |
Der Niemann-Pick-C1-Hemmer blockiert den Cholesterintransport aus den Lysosomen. Da ATP9A am vesikulären Transport beteiligt ist, kann die Unterbrechung des Cholesterintransports die Membranzusammensetzung beeinflussen und indirekt die Funktion von ATP9A bei der Vesikelbildung und dem Vesikeltransport hemmen. | ||||||
Filipin III | 480-49-9 | sc-205323 sc-205323A | 500 µg 1 mg | $118.00 $148.00 | 26 | |
Filipin bindet sich an Cholesterin und stört so die Lipid-Rafts und die Membranintegrität. Da ATP9A am vesikulären Transport und der Membrandynamik beteiligt ist, kann die durch Filipin verursachte Störung ATP9A hemmen, indem sie die Membranen verändert, mit denen es interagiert. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $45.00 $164.00 $200.00 $402.00 $575.00 $981.00 $2031.00 | 46 | |
Genistein hemmt Tyrosinkinasen, die Substrate phosphorylieren können, die am vesikulären Transport und der Membrandynamik beteiligt sind. Da ATP9A an diesen Prozessen beteiligt ist, kann die Hemmung von Tyrosinkinasen ATP9A indirekt hemmen, indem sie die Signalwege unterbricht, auf die es angewiesen ist. | ||||||