Gli inibitori di HSPB3 sono una classe di piccole molecole che mirano a modulare la funzione della Heat Shock Protein Beta-3 (HSPB3), appartenente alla famiglia delle piccole proteine da shock termico (sHSP). Queste proteine sono note per il loro ruolo di chaperon delle proteine cellulari in condizioni di stress e per il mantenimento dell'omeostasi cellulare attraverso la prevenzione dell'aggregazione delle proteine non ripiegate. HSPB3, in particolare, è una delle sHSP meno studiate ed è stata associata alla stabilizzazione dei filamenti intermedi e all'integrità citoscheletrica. Strutturalmente, HSPB3 contiene un dominio α-cristallino conservato, tipico delle sHSP, che facilita la sua oligomerizzazione e l'interazione con altre proteine partner. Gli inibitori mirati a HSPB3 sono progettati per interrompere queste interazioni, alterando la sua capacità di funzionare come chaperone. Questi inibitori sono tipicamente sviluppati per comprendere le funzioni biologiche di HSPB3 perturbandone l'attività e valutando gli effetti a valle in vari contesti cellulari. La struttura chimica degli inibitori di HSPB3 varia ampiamente, ma spesso condividono caratteristiche comuni agli inibitori a piccole molecole di altre sHSP, come le società idrofobiche che consentono il legame all'interno del dominio α-cristallino e le regioni che consentono un legame selettivo a HSPB3 rispetto ad altri membri della famiglia sHSP. La specificità di questi inibitori è particolarmente importante per analizzare i ruoli cellulari unici di HSPB3, dato il suo modello di espressione e le sue funzioni distinte rispetto ad altre sHSP. L'impatto dell'inibizione di HSPB3 può riguardare diversi processi cellulari, tra cui il ripiegamento delle proteine, l'organizzazione citoscheletrica e le risposte allo stress, consentendo ai ricercatori di comprendere come questa proteina modula le dinamiche cellulari. Manipolando l'attività di HSPB3 con inibitori selettivi, gli studi possono chiarire i contributi di HSPB3 alla fisiologia cellulare ed esplorare il suo ruolo in diversi processi biologici.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Liga-se especificamente ao domínio ATPase da proteína de choque térmico 90 (HSP90). A inibição da HSP90 leva à desestabilização das suas proteínas clientes, incluindo a HSPB3, impedindo a sua dobragem adequada e promovendo a degradação proteasómica. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Inibe a atividade da HSP90. Bloqueia a maturação de proteínas que dependem da HSP90 para estabilização conformacional, conduzindo assim indiretamente à inibição funcional da HSPB3 através do aumento da degradação da HSPB3 mal dobrada. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Liga-se à HSP90, inibindo a sua atividade de chaperona. Isto impede a dobragem adequada da HSPB3, resultando na sua degradação e diminuição da atividade funcional. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Sabe-se que inibe a expressão da HSP70, uma proteína chaperona intimamente relacionada com a família HSPB. Esta inibição pode levar a uma redução indireta da atividade da HSPB3 devido à resposta integrada ao stress no interior da célula. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
É um inibidor da HSP90 que se liga ao seu domínio N-terminal, impedindo o ciclo da chaperona necessário para a maturação das suas proteínas cliente. Isto resulta na degradação de proteínas associadas, como a HSPB3. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
É um potente inibidor da HSP90, causando a degradação de proteínas clientes que dependem da HSP90 para se dobrarem corretamente. Isto leva à inibição indireta da HSPB3 através do aumento das suas formas mal dobradas e degradadas. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Liga-se ao domínio de ligação ATP da HSP90, impedindo a sua atividade. A função de chaperona comprometida resulta na desestabilização e degradação das suas proteínas clientes, incluindo a HSPB3. | ||||||
Phenethyl isothiocyanate | 2257-09-2 | sc-205801 sc-205801A | 5 g 10 g | $102.00 $179.00 | 2 | |
É conhecido por modular as proteínas de choque térmico e pode diminuir a expressão de HSP70. Isto pode levar indiretamente a uma diminuição da atividade da HSPB3 devido à natureza interligada da resposta das proteínas de choque térmico. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
Verificou-se que modula a expressão de HSP. Pode regular negativamente a HSP70, o que, por sua vez, pode afetar indiretamente a função da HSPB3, alterando a resposta da proteína de choque térmico e possivelmente reduzindo a estabilidade da HSPB3. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Foi demonstrado que diminui a regulação das proteínas de choque térmico, incluindo a HSP70. A HSPB3, que faz parte da família das pequenas proteínas de choque térmico, pode ser indiretamente inibida devido à diminuição da resposta ao choque térmico. |