cathepsin C Ativadores

Os activadores comuns da catepsina C incluem, entre outros, o lipopolissacárido, E. coli O55:B5 CAS 93572-42-0, o PMA CAS 16561-29-8, o peróxido de hidrogénio CAS 7722-84-1, a dexametasona CAS 50-02-2 e a rosiglitazona CAS 122320-73-4.

A catepsina C, também conhecida como dipeptidil peptidase I, é uma protease exocisteína lisossómica pertencente à família das catepsinas. Esta enzima é única na sua capacidade de remover sequencialmente os dipeptídeos dos terminais N livres dos substratos proteicos. A catepsina C desempenha um papel vital na ativação de várias serina-proteases nas células imunitárias, particularmente nos neutrófilos, linfócitos T citotóxicos e mastócitos. Ao fazê-lo, a catepsina C é fundamental em processos como a morte bacteriana, o processamento de antigénios e a citotoxicidade mediada por células imunitárias. A sua importância é sublinhada pelo facto de as mutações no gene que codifica a catepsina C conduzirem à síndrome de Papillon-Lefèvre, uma condição marcada por doença periodontal e lesões cutâneas.

Os activadores da catepsina C são um grupo de entidades químicas que aumentam ou estimulam a atividade ou a expressão da catepsina C. Estes activadores podem funcionar ligando-se diretamente à enzima, modulando o seu sítio ativo, ou indiretamente através de vias que aumentam a sua expressão ou perturbam a sua degradação. Um aumento da atividade da catepsina C, como resultado destes activadores, aumenta a ativação de serina proteases nas células imunitárias, amplificando assim as suas respostas funcionais. Os mecanismos moleculares exactos, os locais de ligação e as vias reguladoras influenciadas por estes activadores continuam a ser áreas de intensa investigação científica. A compreensão da bioquímica e das consequências celulares da ativação da catepsina C pode esclarecer o seu papel em vários processos fisiológicos e abrir caminho a novas estratégias de modulação das respostas imunitárias a nível celular.