Os activadores químicos do domínio SH2 contendo 7 utilizam um conjunto diversificado de mecanismos celulares para modular a sua atividade. A piritiona de zinco intervém na via JAK/STAT, aumentando a fosforilação das proteínas STAT, que são depois reconhecidas pelo domínio SH2, levando à ativação do domínio SH2 contendo 7. A genisteína, ao inibir as tirosina-quinases reguladoras negativas, permite a ativação de proteínas que podem interagir com o domínio SH2 contendo o domínio SH2 do 7. O ortovanadato de sódio, como inibidor da fosfatase, garante que as proteínas na via do domínio SH2 contendo 7 permanecem fosforiladas, promovendo assim a sua interação com o domínio SH2 e activando a proteína. O Phorbol 12-Myristate 13-Acetate (PMA) ativa a proteína quinase C, que pode fosforilar proteínas que, uma vez modificadas, interagem com o domínio SH2 contendo 7, levando à sua ativação.
Da mesma forma, a forskolina aumenta os níveis de AMPc, que por sua vez activam a PKA, resultando na fosforilação de proteínas que podem ligar-se e ativar o domínio SH2 contendo 7. O Fator de Crescimento Epidérmico desencadeia a sua via recetora, levando à fosforilação de proteínas a jusante com resíduos de tirosina que podem ligar-se ao domínio SH2 contendo 7, facilitando a sua ativação. A insulina inicia uma cascata através do seu recetor que ativa a sinalização PI3K/Akt, resultando na fosforilação de proteínas que servem de parceiros de ligação para o domínio SH2 contendo 7. A anisomicina ativa a via JNK, culminando na fosforilação de proteínas que podem interagir com o domínio SH2 contendo 7. O SB 203580, apesar de ser um inibidor da p38 MAP quinase, pode resultar na ativação do domínio SH2 contendo 7, alterando o equilíbrio da fosforilação na célula. O U0126 e o LY294002, através das suas acções inibitórias sobre a MEK e a PI3K, respetivamente, conduzem a activações de vias alternativas que resultam na fosforilação de proteínas capazes de ativar o domínio SH2 contendo 7. Por último, a inibição das serina/treonina fosfatases pelo ácido okadaico aumenta o número de proteínas fosforiladas, algumas das quais podem interagir com o domínio SH2 contendo 7 e activá-lo.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
A piritiona de zinco ativa o domínio SH2 contendo 7, envolvendo-se na via JAK/STAT, onde pode aumentar a fosforilação das proteínas STAT. Uma vez que os domínios SH2 se ligam a tirosinas fosforiladas nas proteínas STAT, o aumento da fosforilação conduz diretamente à ativação do domínio SH2 contendo 7, aumentando a sua disponibilidade de substrato. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $26.00 $92.00 $120.00 $310.00 $500.00 $908.00 $1821.00 | 46 | |
A genisteína, um inibidor da tirosina quinase, ativa paradoxalmente o domínio SH2 contendo 7, inibindo as tirosina quinases reguladoras negativas, que de outra forma impediriam a ativação de proteínas nas suas vias de sinalização. Esta inibição permite a ativação de proteínas tirosina-fosforiladas que podem interagir com o domínio SH2, activando assim o domínio SH2 contendo 7. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
O ortovanadato de sódio actua como um inibidor da fosfatase e pode ativar o domínio SH2 contendo 7, impedindo a desfosforilação das proteínas envolvidas na sua via. Esta fosforilação sustentada aumenta a interação do domínio SH2 contendo 7 com os seus parceiros de ligação, levando à sua ativação. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
O PMA ativa a proteína quinase C (PKC), que pode fosforilar proteínas que, uma vez fosforiladas, podem interagir com o domínio SH2 contendo 7, levando à sua ativação funcional. | ||||||
Insulin Anticorpo () | 11061-68-0 | sc-29062 sc-29062A sc-29062B | 100 mg 1 g 10 g | $153.00 $1224.00 $12239.00 | 82 | |
A insulina ativa o recetor de insulina e a subsequente via de sinalização PI3K/Akt. Akt pode fosforilar proteínas a jusante que podem servir como parceiros de ligação para o domínio SH2 contendo 7, facilitando a sua ativação. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
A anisomicina ativa a via da JNK, levando à fosforilação de uma vasta gama de proteínas. Algumas destas proteínas fosforiladas podem servir como activadores do domínio SH2 contendo 7, fornecendo locais de ligação adequados para o seu domínio SH2. | ||||||
SB 203580 | 152121-47-6 | sc-3533 sc-3533A | 1 mg 5 mg | $88.00 $342.00 | 284 | |
O SB 203580, embora conhecido como inibidor da p38 MAP quinase, pode ativar o domínio SH2 contendo 7 através da alteração do equilíbrio da fosforilação na célula, criando potencialmente substratos fosforilados que interagem com o domínio SH2 do domínio SH2 contendo 7 e o activam. | ||||||
U-0126 | 109511-58-2 | sc-222395 sc-222395A | 1 mg 5 mg | $63.00 $241.00 | 136 | |
O U0126 inibe a MEK, o que leva indiretamente à ativação de vias alternativas que podem fosforilar proteínas, criando parceiros de ligação para o domínio SH2 do domínio SH2 contendo 7, activando-o assim. | ||||||
LY 294002 | 154447-36-6 | sc-201426 sc-201426A | 5 mg 25 mg | $121.00 $392.00 | 148 | |
O LY294002 inibe a PI3K, levando a padrões de fosforilação alterados na célula. Esta alteração pode resultar na ativação de vias de sinalização compensatórias que produzem proteínas fosforiladas capazes de interagir com o domínio SH2 contendo 7 e de o ativar. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
O ácido ocadaico é um inibidor da serina/treonina fosfatase que provoca um aumento das proteínas fosforiladas na célula, algumas das quais podem interagir com o domínio SH2 contendo 7, levando à sua ativação através do aumento da disponibilidade de substratos para o seu domínio SH2. | ||||||