Anticorpo GlyRS (F-5): sc-365442

La fedeltà della sintesi proteica richiede un'efficiente discriminazione dei substrati aminoacidici da parte delle aminoacil-tRNA sintetasi. Le proteine appartenenti a questa famiglia catalizzano l'aminoacilazione dei tRNA con gli aminoacidi corrispondenti, collegando così gli aminoacidi con le triplette nucleotidiche contenute nei tRNA. La GlyRS (Glycyl-tRNA synthetase), nota anche come Glycine-tRNA ligase, è una sintetasi di classe II di 739 aminoacidi ampiamente espressa, anche nel cervello e nel midollo spinale. I difetti nel gene che codifica la GlyRS sono la causa della malattia di Charcot-Marie-Tooth di tipo 2D (CMT2D), una malattia ereditaria autosomica dominante caratterizzata da grave debolezza, atrofia e assenza di riflessi tendinei profondi negli arti superiori. I difetti nel gene GlyRS sono anche la causa della neuropatia muscolare ereditaria distale di tipo V (HMN5), una malattia simile alla CMT2D, anche se il coinvolgimento sensoriale distale è meno grave nei pazienti HMN5.

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Anticorpo GlyRS (F-5) Riferimenti:

1. La glicil-tRNA sintetasi si lega specificamente all'IRES del poliovirus per attivare l'iniziazione della traduzione.  |  Andreev, DE., et al. 2012. Nucleic Acids Res. 40: 5602-14. PMID: 22373920
2. La compromissione della funzione è una caratteristica comune delle mutazioni della glicil-tRNA sintetasi associate alla neuropatia.  |  Griffin, LB., et al. 2014. Hum Mutat. 35: 1363-71. PMID: 25168514
3. Struttura cristallina della glicil-tRNA sintetasi umana wild-type legata al tRNA(Gly) in una conformazione produttiva.  |  Qin, X., et al. 2016. J Mol Biol. 428: 3603-14. PMID: 27261259
4. Interazione aberrante glicil-tRNA sintetasi-HDAC6 collegata a deficit di trasporto assonale nella neuropatia di Charcot-Marie-Tooth.  |  Mo, Z., et al. 2018. Nat Commun. 9: 1007. PMID: 29520015
5. GlyRS è un nuovo mediatore della sintesi di latte indotta dagli aminoacidi nelle cellule epiteliali mammarie bovine.  |  Luo, C., et al. 2019. J Cell Physiol. 234: 2973-2983. PMID: 30171693
6. Gli amminoacidi stimolano la localizzazione nucleare della glicil-tRNA sintetasi per l'espressione del target mammifero della rapamicina nelle cellule epiteliali mammarie bovine.  |  Yu, M., et al. 2019. J Cell Physiol. 234: 7608-7621. PMID: 30471104
7. La metionina stimola la fosforilazione di GlyRS attraverso la via di segnalazione GPR87-CDC42/Rac1-MAP3K10.  |  Luo, C., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 523: 847-852. PMID: 31954518
8. Le vescicole extracellulari derivate dai macrofagi mostrano la glicil-tRNA sintetasi 1 e presentano attività antitumorale.  |  Goughnour, PC., et al. 2020. J Extracell Vesicles. 10: e12029. PMID: 33708357
9. La mutazione di Charcot-Marie-Tooth nella glicil-tRNA sintetasi blocca i ribosomi in uno stato di pre-accomodamento e attiva la risposta integrata allo stress.  |  Mendonsa, S., et al. 2021. Nucleic Acids Res. 49: 10007-10017. PMID: 34403468
10. Due distinti domini di legame ai recettori della glicil-tRNA sintetasi 1 umana visualizzati su vescicole extracellulari attivano la polarizzazione M1 e il bridging fagocitico dei macrofagi verso le cellule tumorali.  |  Park, MC., et al. 2022. Cancer Lett. 539: 215698. PMID: 35523311

L'anticorpo GlyRS preferito è l'anticorpo GlyRS (D-10): sc-365311.