Anticorpo caspase-7 (7CSP02): sc-81660

È stata descritta una famiglia unica di proteasi cisteiniche che differisce per sequenza, struttura e specificità del substrato da qualsiasi famiglia di proteasi precedentemente descritta. Questa famiglia, Ced-3/caspase-1, è composta da caspasi-1, caspasi-2, caspasi-3, caspasi-4, caspasi-6, caspasi-7 (designate anche Mch3, ICE-LAP3 o CMH-1), caspasi-9 e caspasi-10. I membri della famiglia Ced-3/caspasi-1 funzionano come componenti chiave del macchinario apoptotico e agiscono per distruggere specifiche proteine bersaglio che sono fondamentali per la longevità cellulare. La poli(ADP-ribosio) polimerasi svolge un ruolo fondamentale nel rilevare le mutazioni del DNA e le rotture a doppio filamento. È stato dimostrato che le caspasi 3, 7 e 9, ma non la caspasi 1, scindono la proteina nucleare PARP in un frammento apoptotico. La caspasi-6, ma non la caspasi-3, ha dimostrato di scindere le lamine nucleari, fondamentali per mantenere l'integrità dell'involucro nucleare e la morfologia cellulare. È stato dimostrato che la caspasi-10 attiva la caspasi-3 e la caspasi-7 in risposta a stimoli apoptotici.

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Anticorpo caspase-7 (7CSP02) Riferimenti:

1. La downregulation della caspasi 7 come marcatore immunoistochimico del carcinoma del colon.  |  Palmerini, F., et al. 2001. Hum Pathol. 32: 461-7. PMID: 11381362
2. La caspasi-3, la caspasi-7 e la polimerasi (ADP-ribosio) sono espresse in modo complementare ma differenziato nei medulloblastomi umani.  |  Puig, B., et al. 2001. Neurosci Lett. 306: 85-8. PMID: 11403964
3. Necessità della caspasi-3 per un'efficiente induzione dell'apoptosi e per l'attivazione della caspasi-7, ma non per la replicazione virale o l'arrotondamento cellulare in cellule infettate dal virus della stomatite vescicolare.  |  Hobbs, JA., et al. 2003. Hum Immunol. 64: 82-92. PMID: 12507817
4. La caspasi-2 è resistente all'inibizione da parte delle proteine inibitrici dell'apoptosi (IAP) e può attivare la caspasi-7.  |  Ho, PK., et al. 2005. FEBS J. 272: 1401-14. PMID: 15752357
5. Il clivaggio di claspin da parte della caspasi-7 durante l'apoptosi inibisce la via Chk1.  |  Clarke, CA., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 35337-45. PMID: 16123041
6. Influenza della co-regolazione della caspasi-3 e della caspasi-7 da parte di siRNA sulla morte cellulare apoptotica indotta dal sodio butirrato in cellule ovariche di criceto cinese che producono trombopoietina.  |  Sung, YH., et al. 2007. Metab Eng. 9: 452-64. PMID: 17892962
7. Prova FRET che un'isoforma della caspasi-7 si lega ma non taglia il suo substrato.  |  Li, IT., et al. 2006. Conf Proc IEEE Eng Med Biol Soc. 2006: 531-4. PMID: 17946841
8. L'ablazione della caspasi-7 modula l'UPR, riprogramma l'apoptosi TRAF2-JNK e protegge i topi T17M con rodopsina da una grave degenerazione retinica.  |  Choudhury, S., et al. 2013. Cell Death Dis. 4: e528. PMID: 23470535
9. Il bersaglio del complesso XIAP/caspasi-7 uccide selettivamente le neoplasie maligne con deficit di caspasi-3.  |  Lin, YF., et al. 2013. J Clin Invest. 123: 3861-75. PMID: 23979166
10. Espressione immunoistochimica di caspasi-3, caspasi-5, caspasi-7 e fattore attivante la proteasi apoptotica-1 (APAF-1) nel fegato e nel rene di ratti esposti all'acido zoledronico (ZOL) e al fattore di crescita dei fibroblasti di base (bFGF).  |  Aydogan, A., et al. 2014. Vet Q. 34: 137-42. PMID: 24865775

L'anticorpo caspase-7 preferito è l'anticorpo caspase-7 (10-1-62): sc-56063.