Anticorps caspase-7 (7CSP03): sc-56066

Une famille unique de protéases à cystéine a été décrite, dont la séquence, la structure et la spécificité de substrat diffèrent de toutes les familles de protéases précédemment décrites. Cette famille, Ced-3/caspase-1, comprend la caspase-1, la caspase-2, la caspase-3, la caspase-4, la caspase-6, la caspase-7 (également appelée Mch3, ICE-LAP3 ou CMH-1), la caspase-9 et la caspase-10. Les membres de la famille Ced-3/caspase-1 sont des composants clés de la machinerie apoptotique et agissent pour détruire des protéines cibles spécifiques qui sont essentielles à la longévité cellulaire. La poly(ADP-ribose) polymérase joue un rôle essentiel dans la surveillance des mutations de l'ADN et des ruptures de double brin. Il a été démontré que la caspase-3, la caspase-7 et la caspase-9, mais pas la caspase-1, clivent la protéine nucléaire PARP en un fragment apoptotique. Il a été démontré que la caspase-6, mais pas la caspase-3, clive les lamines nucléaires, qui sont essentielles au maintien de l'intégrité de l'enveloppe nucléaire et de la morphologie cellulaire. Il a été démontré que la caspase-10 active la caspase-3 et la caspase-7 en réponse à des stimuli apoptotiques.

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Anticorps caspase-7 (7CSP03) Références:

1. Le clivage protéolytique de l'ataxine-7 par la caspase-7 module la toxicité cellulaire et la dysrégulation transcriptionnelle.  |  Young, JE., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 30150-60. PMID: 17646170
2. La caspase-3 et la caspase-7 sont des protéases fonctionnellement distinctes.  |  Walsh, JG., et al. 2008. Proc Natl Acad Sci U S A. 105: 12815-9. PMID: 18723680
3. Évaluation de l'apoptose par immunohistochimie de la caspase-3 active, de la caspase-7 active ou de la PARP clivée dans des cellules monocouches, des sphéroïdes et des xénogreffes sous-cutanées de carcinome humain.  |  Bressenot, A., et al. 2009. J Histochem Cytochem. 57: 289-300. PMID: 19029405
4. La caspase-8 et la caspase-7 interviennent séquentiellement dans l'activation protéolytique de la sphingomyélinase acide dans les récepteurs TNF-R1.  |  Edelmann, B., et al. 2011. EMBO J. 30: 379-94. PMID: 21157428
5. Rôle non apoptotique de la caspase-7 dans les follicules pileux et les tissus environnants.  |  Vesela, B., et al. 2015. J Mol Histol. 46: 443-55. PMID: 26253163
6. De faibles niveaux de caspase-7 clivée indiquent une évolution défavorable dans tous les cancers du sein.  |  Lindner, AU., et al. 2018. J Mol Med (Berl). 96: 1025-1037. PMID: 30069746
7. Le miR-224 est significativement régulé à la hausse et cible la Caspase-3 et la Caspase-7 au cours de la carcinogenèse colorectale.  |  Fassan, M., et al. 2019. Transl Oncol. 12: 282-291. PMID: 30448733
8. Les niveaux de protéines Mcl1 et la protéase exécutive Caspase-7 contrôlent la survie des cellules organisatrices axiales.  |  Sena, E., et al. 2020. Dev Dyn. 249: 847-866. PMID: 32141178
9. L'exoenzyme Y induit une accumulation de caspase-7 extracellulaire active indépendante de l'apoptose: modulation de la cytotoxicité transmissible.  |  Renema, P., et al. 2020. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 319: L380-L390. PMID: 32579398
10. SALIS réprime de manière transcriptionnelle l'apoptose médiée par IGFBP3/Caspase-7 en s'associant à STAT5A pour favoriser le carcinome hépatocellulaire.  |  Liu, X., et al. 2022. Cell Death Dis. 13: 642. PMID: 35871161

L'anticorps caspase-7 préféré est l'Anticorps caspase-7 (10-1-62): sc-56063.