Anticorps caspase-7 (7CSP02): sc-81660

Une famille unique de protéases à cystéine a été décrite, qui diffère par sa séquence, sa structure et la spécificité de son substrat de toutes les familles de protéases précédemment décrites. Cette famille, Ced-3/caspase-1, comprend la caspase-1, la caspase-2, la caspase-3, la caspase-4, la caspase-6, la caspase-7 (également appelée Mch3, ICE-LAP3 ou CMH-1), la caspase-9 et la caspase-10. Les membres de la famille Ced-3/caspase-1 sont des composants clés de la machinerie apoptotique et agissent pour détruire des protéines cibles spécifiques qui sont essentielles à la longévité cellulaire. La poly(ADP-ribose) polymérase joue un rôle essentiel dans la surveillance des mutations de l'ADN et des ruptures de double brin. Il a été démontré que la caspase-3, la caspase-7 et la caspase-9, mais pas la caspase-1, clivent la protéine nucléaire PARP en un fragment apoptotique. Il a été démontré que la caspase-6, mais pas la caspase-3, clive les lamines nucléaires qui sont essentielles au maintien de l'intégrité de l'enveloppe nucléaire et de la morphologie cellulaire. Il a été démontré que la caspase-10 active la caspase-3 et la caspase-7 en réponse à des stimuli apoptotiques.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps caspase-7 (7CSP02) Références:

1. La régulation négative de la caspase 7 en tant que marqueur immunohistochimique du carcinome colique.  |  Palmerini, F., et al. 2001. Hum Pathol. 32: 461-7. PMID: 11381362
2. La caspase-3 clivée, la caspase-7 et la poly (ADP-ribose) polymérase sont exprimées de manière complémentaire mais différentielle dans les médulloblastomes humains.  |  Puig, B., et al. 2001. Neurosci Lett. 306: 85-8. PMID: 11403964
3. Exigence de la caspase-3 pour l'induction efficace de l'apoptose et l'activation de la caspase-7, mais pas pour la réplication virale ou l'arrondissement cellulaire dans les cellules infectées par le virus de la stomatite vésiculaire.  |  Hobbs, JA., et al. 2003. Hum Immunol. 64: 82-92. PMID: 12507817
4. La caspase-2 résiste à l'inhibition par les protéines inhibitrices de l'apoptose (IAP) et peut activer la caspase-7.  |  Ho, PK., et al. 2005. FEBS J. 272: 1401-14. PMID: 15752357
5. Le clivage de la claspine par la caspase-7 pendant l'apoptose inhibe la voie Chk1.  |  Clarke, CA., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 35337-45. PMID: 16123041
6. Influence de la corégulation de la caspase-3 et de la caspase-7 par des siRNA sur la mort cellulaire apoptotique induite par le butyrate de sodium dans les cellules ovariennes de hamster chinois produisant de la thrombopoïétine.  |  Sung, YH., et al. 2007. Metab Eng. 9: 452-64. PMID: 17892962
7. Preuve par FRET qu'une isoforme de la caspase-7 se lie à son substrat mais ne le clive pas.  |  Li, IT., et al. 2006. Conf Proc IEEE Eng Med Biol Soc. 2006: 531-4. PMID: 17946841
8. L'ablation de la caspase-7 module l'UPR, reprogramme l'apoptose TRAF2-JNK et protège les souris T17M rhodopsin de la dégénérescence rétinienne sévère.  |  Choudhury, S., et al. 2013. Cell Death Dis. 4: e528. PMID: 23470535
9. Le ciblage du complexe XIAP/caspase-7 tue sélectivement les tumeurs malignes déficientes en caspase-3.  |  Lin, YF., et al. 2013. J Clin Invest. 123: 3861-75. PMID: 23979166
10. Expression immunohistochimique de la caspase-3, de la caspase-5, de la caspase-7 et du facteur d'activation de la protéase apoptotique-1 (APAF-1) dans le foie et le rein de rats exposés à l'acide zolédronique (ZOL) et au facteur de croissance du fibroblaste de base (bFGF).  |  Aydogan, A., et al. 2014. Vet Q. 34: 137-42. PMID: 24865775

L'anticorps caspase-7 préféré est l'Anticorps caspase-7 (10-1-62): sc-56063.