Les inhibiteurs chimiques de ZNF552 peuvent interférer avec sa fonction par différents mécanismes, principalement en ciblant les domaines à doigt de zinc qui sont cruciaux pour la capacité de la protéine à se lier à l'ADN. Le disulfirame et le clioquinol, par exemple, sont des chélateurs de métaux qui peuvent se lier aux ions zinc. En séquestrant le zinc, ces composés empêchent le repliement correct et la configuration structurelle des motifs à doigt de zinc de ZNF552, qui sont essentiels à son interaction avec l'ADN. De même, la 1,10-phénanthroline et le TPEN fonctionnent également comme des chélateurs de métaux, ce qui peut entraîner la perturbation des domaines à doigt de zinc de ZNF552, inhibant ainsi la capacité de la protéine à se lier à l'ADN.
En outre, d'autres composés tels que l'Ebselen et le Thiomersal ciblent les résidus de cystéine dans la protéine. L'Ebselen, un composé à base de sélénium, peut oxyder ces résidus, ce qui pourrait entraîner un changement de conformation de ZNF552, l'empêchant de remplir ses fonctions régulatrices. Le thiomersal a une affinité pour les groupes sulfhydryles et peut se lier aux régions riches en cystéine de ZNF552, ce qui peut entraîner une modification de sa structure et une inhibition de son activité. Le chlorure de cadmium, quant à lui, peut remplacer le zinc dans les motifs à doigt de zinc, ce qui pourrait entraîner un mauvais repliement de ZNF552 et une perte de fonction.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $52.00 $87.00 | 7 | |
Le disulfirame peut chélater les ions zinc, ce qui peut perturber les domaines à doigt de zinc de ZNF552, inhibant ainsi sa capacité à se lier à l'ADN. | ||||||
Clioquinol | 130-26-7 | sc-201066 sc-201066A | 1 g 5 g | $44.00 $113.00 | 2 | |
Le clioquinol est un chélateur de métaux qui peut se lier aux ions zinc dans les motifs en doigt de zinc de ZNF552, inhibant ainsi sa fonction. | ||||||
Ebselen | 60940-34-3 | sc-200740B sc-200740 sc-200740A | 1 mg 25 mg 100 mg | $32.00 $133.00 $449.00 | 5 | |
L'ebselen est un composé à base de sélénium qui peut oxyder les résidus de cystéine, altérant potentiellement la structure des protéines à doigt de zinc telles que ZNF552 et inhibant leur fonction. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Le zinc pyrithione peut perturber l'homéostasie des métaux, affectant potentiellement les domaines à doigt de zinc de ZNF552 et inhibant sa fonction. | ||||||
1,10-Phenanthroline | 66-71-7 | sc-255888 sc-255888A | 2.5 g 5 g | $23.00 $31.00 | ||
La phénanthroline 1,10 chélate les ions métalliques et peut interférer avec les domaines à doigt de zinc du ZNF552, ce qui entraîne une inhibition de sa capacité à se lier à l'ADN. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $127.00 | 10 | |
Le TPEN (N,N,N',N'-Tétrakis(2-pyridylméthyl)éthylènediamine) est un chélateur du zinc qui pourrait séquestrer le zinc, nécessaire aux domaines à doigt de zinc de ZNF552, inhibant ainsi son activité. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Le cadmium peut remplacer le zinc dans les protéines à doigt de zinc, altérant potentiellement la structure et la fonction de ZNF552, conduisant à son inhibition. | ||||||
PAC 1 | 315183-21-2 | sc-203174 sc-203174A | 10 mg 50 mg | $129.00 $525.00 | 1 | |
PAC-1 active indirectement la procaspase-3 en caspase-3, ce qui peut conduire à la dégradation de diverses protéines, dont potentiellement ZNF552, inhibant ainsi sa fonction. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Le triptolide inhibe les facteurs de transcription et pourrait interférer avec les activités de régulation transcriptionnelle de ZNF552, conduisant à son inhibition. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
Le MG132 est un inhibiteur du protéasome qui pourrait conduire à une dégradation accrue des protéines ZNF552 mal repliées ou endommagées, inhibant ainsi sa fonction. |