Date published: 2025-11-24

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RDH14 Activateurs

Les activateurs RDH14 courants comprennent, sans s'y limiter, la vitamine A CAS 68-26-8, le tout-trans rétinal CAS 116-31-4, le NAD+, acide libre CAS 53-84-9, le β-Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate CAS 53-59-8 et l'acide linoléique CAS 60-33-3.

Les activateurs chimiques de la RDH14 comprennent une variété de molécules qui interagissent avec l'enzyme pour moduler son activité. Le rétinol lui-même peut initier une boucle de rétroaction positive en servant de substrat à la RDH14, ce qui entraîne la production de tout-trans rétinal. Lorsque la concentration de tout-trans rétinal augmente, elle active davantage RDH14, renforçant la capacité de l'enzyme à convertir du rétinol supplémentaire en rétinaldéhyde. Les cofacteurs NAD+ et NADP+ sont essentiels à la fonction enzymatique de RDH14, le NAD+ participant à la réduction du rétinaldéhyde en rétinol et le NADP+ à l'oxydation du rétinol en rétinaldéhyde. Ces cofacteurs font partie intégrante de l'activité de l'enzyme, fournissant les ions hydrure nécessaires aux réactions d'oxydoréduction que RDH14 catalyse.

En outre, l'activation de RDH14 peut être influencée par la composition de la membrane cellulaire, où se trouve l'enzyme. Les phospholipides tels que la phosphatidyléthanolamine et la lécithine peuvent s'intégrer dans la membrane, ce qui peut améliorer la fluidité et l'accessibilité des substrats solubles dans les lipides pour RDH14. De même, les acides gras tels que l'acide linoléique, l'acide arachidonique, l'acide oléique et l'acide palmitique peuvent modifier les propriétés de la bicouche lipidique, facilitant ainsi l'interaction de RDH14 avec ses substrats rétinoïdes. Le cholestérol, autre composant clé des membranes cellulaires, peut également influencer l'environnement membranaire et, par conséquent, l'activité de la RDH14. Enfin, l'acide docosahexaénoïque (DHA) est connu pour son rôle dans la modification de la dynamique membranaire, ce qui peut favoriser le bon fonctionnement et l'activation de la RDH14 en améliorant les interactions de l'enzyme avec ses substrats dans l'environnement riche en lipides de la membrane. Chacune de ces substances chimiques joue un rôle dans la modulation des conditions physiques et chimiques nécessaires au fonctionnement optimal de la RDH14.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Vitamin A

68-26-8sc-280187
sc-280187A
1 g
10 g
$377.00
$2602.00
(2)

Le rétinol sert de ligand aux protéines de liaison aux rétinoïdes et est impliqué dans le cycle visuel. RDH14, en tant que rétinol déshydrogénase, peut être activée par la présence de son substrat, le rétinol, pour catalyser la réduction du rétinaldéhyde dans le métabolisme de la vitamine A.

all-trans Retinal

116-31-4sc-210778A
sc-210778
250 mg
1 g
$126.00
$372.00
7
(2)

Le rétinal all-trans est un produit de la réaction catalysée par la RDH14 et peut activer la RDH14 par activation enzymatique induite par le substrat, l'augmentation de la concentration du produit renforçant l'activité de l'enzyme dans une boucle de rétroaction positive.

NAD+, Free Acid

53-84-9sc-208084B
sc-208084
sc-208084A
sc-208084C
sc-208084D
sc-208084E
sc-208084F
1 g
5 g
10 g
25 g
100 g
1 kg
5 kg
$56.00
$186.00
$296.00
$655.00
$2550.00
$3500.00
$10500.00
4
(2)

Le NAD+ est un cofacteur de la RDH14 et sa présence est essentielle pour l'activité enzymatique de la RDH14. La liaison du NAD+ à la RDH14 active l'enzyme en facilitant le transfert d'hydrure du NADH au rétinal, étape catalytique de la réduction du rétinal en rétinol.

β-Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate

53-59-8sc-215560
sc-215560A
100 mg
250 mg
$114.00
$198.00
(1)

Le NADP+ est un autre cofacteur de RDH14. La présence de NADP+ peut activer RDH14 car il est impliqué dans les réactions d'oxydo-réduction catalysées par l'enzyme, comme le NAD+, favorisant ainsi la conversion du rétinol en rétinaldéhyde.

Linoleic Acid

60-33-3sc-200788
sc-200788A
sc-200788B
sc-200788C
100 mg
1 g
5 g
25 g
$33.00
$63.00
$163.00
$275.00
4
(2)

L'acide linoléique, en tant que composant de la bicouche lipidique, peut influencer les propriétés de la membrane, améliorant potentiellement l'interaction entre RDH14 et ses substrats solubles dans les lipides, facilitant ainsi l'activation de l'enzyme.

Arachidonic Acid (20:4, n-6)

506-32-1sc-200770
sc-200770A
sc-200770B
100 mg
1 g
25 g
$90.00
$235.00
$4243.00
9
(1)

L'acide arachidonique peut modifier la composition lipidique des membranes, ce qui pourrait renforcer l'efficacité catalytique et l'activation de RDH14 en améliorant l'accessibilité au substrat ou la conformation de l'enzyme.

Cholesterol

57-88-5sc-202539C
sc-202539E
sc-202539A
sc-202539B
sc-202539D
sc-202539
5 g
5 kg
100 g
250 g
1 kg
25 g
$26.00
$2754.00
$126.00
$206.00
$572.00
$86.00
11
(1)

Le cholestérol est un composant majeur des membranes cellulaires et peut affecter la fluidité et la structure des membranes, favorisant potentiellement l'activation de RDH14 en modifiant l'environnement membranaire où RDH14 est actif.

Oleic Acid

112-80-1sc-200797C
sc-200797
sc-200797A
sc-200797B
1 g
10 g
100 g
250 g
$36.00
$102.00
$569.00
$1173.00
10
(1)

L'acide oléique pourrait modifier les propriétés de la bicouche lipidique, ce qui pourrait conduire à une augmentation de l'activité de RDH14 en améliorant l'interaction entre RDH14 et ses substrats dans la membrane.

Docosa-4Z,7Z,10Z,13Z,16Z,19Z-hexaenoic Acid (22:6, n-3)

6217-54-5sc-200768
sc-200768A
sc-200768B
sc-200768C
sc-200768D
100 mg
1 g
10 g
50 g
100 g
$92.00
$206.00
$1744.00
$7864.00
$16330.00
11
(1)

L'acide docosahexaénoïque (DHA) peut influencer les propriétés physiques des membranes cellulaires, ce qui pourrait conduire à l'activation de RDH14 en améliorant l'interaction de l'enzyme avec ses substrats rétinoïdes au sein de la bicouche lipidique.

Palmitic Acid

57-10-3sc-203175
sc-203175A
25 g
100 g
$112.00
$280.00
2
(0)

L'acide palmitique pourrait affecter la structure et la fluidité de la membrane, ce qui pourrait conduire à l'activation de la RDH14 en facilitant l'interaction de l'enzyme avec ses substrats rétinoïdes ou en affectant la conformation de l'enzyme pour une activité optimale.