Ppil3 Activateurs

La forskoline active l'adénylate cyclase, ce qui entraîne une augmentation des niveaux d'AMP cyclique (AMPc). L'AMPc élevé active la PKA, qui peut phosphoryler des protéines cibles, dont Ppil3, ce qui entraîne son activation fonctionnelle par le biais de changements de conformation qui renforcent son activité de peptidyl-prolyl isomérase.

Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC) qui peut ensuite phosphoryler et activer les protéines en aval. La phosphorylation par la PKC des composants de la voie de la Ppil3 peut conduire à l'activation fonctionnelle de la Ppil3.

L'ionomycine agit comme un ionophore du calcium, augmentant les niveaux de calcium intracellulaire. Le calcium élevé peut activer la kinase dépendante de la calmoduline (CaMK), qui peut alors phosphoryler Ppil3 ou des protéines régulatrices associées, ce qui entraîne l'activation fonctionnelle de Ppil3.

L'acide okadaïque est un puissant inhibiteur des protéines phosphatases 1 et 2A. L'inhibition de ces phosphatases peut entraîner une augmentation des niveaux de phosphorylation des protéines, y compris Ppil3, en raison d'une déphosphorylation réduite, favorisant ainsi l'activation fonctionnelle de Ppil3.

Tout comme l'acide okadaïque, la caliculine A inhibe les protéines phosphatases 1 et 2A, ce qui peut entraîner une hyperphosphorylation des protéines cellulaires. Il peut en résulter un renforcement de l'activité de Ppil3 en raison de la réduction de la déphosphorylation des protéines qui participent à la voie fonctionnelle de Ppil3.

L'anisomycine est un antibiotique pyrrolidine qui active les protéines kinases activées par le stress (SAPK) comme JNK. L'activation de ces kinases peut conduire à la phosphorylation et à l'activation ultérieure de Ppil3 dans le cadre de la réponse au stress cellulaire.

La thapsigargin inhibe l'ATPase Ca2+ du réticulum sarcoplasmique/endoplasmique (SERCA), ce qui entraîne une augmentation des niveaux de calcium cytosolique. L'activation des processus dépendants du Ca2+/calmoduline qui en résulte peut conduire à l'activation de Ppil3 par phosphorylation par des kinases sensibles au Ca2+.

Les ions zinc peuvent agir comme modulateurs allostériques de nombreuses enzymes. La liaison du zinc à des sites spécifiques de Ppil3 peut induire un changement de conformation qui entraîne son activation fonctionnelle.

La spermidine peut induire l'autophagie par l'activation de l'AMPK. Le processus d'autophagie implique de nombreuses protéines régulatrices qui peuvent inclure Ppil3, conduisant à son activation par des changements de conformation ou en permettant son interaction avec d'autres protéines.

Le dibutyryl-cAMP est un analogue de l'AMPc perméable aux cellules. Il active la PKA, ce qui entraîne la phosphorylation des protéines cibles. La PKA peut phosphoryler Ppil3 ou des protéines régulatrices associées, ce qui entraîne l'activation fonctionnelle de Ppil3.