Other Substrates

La calponine 1 (Ser 175) est un régulateur crucial de la contraction des muscles lisses, principalement par son interaction avec les filaments d'actine et de myosine. La phosphorylation de la Ser 175 modifie sa conformation, augmentant sa capacité à se lier à l'actine et à moduler l'organisation des filaments. Cette modification influence les propriétés mécaniques du cytosquelette, ce qui a un impact sur la tension et la motilité cellulaires. En outre, le rôle de la calponine 1 dans les voies de signalisation lui permet d'intégrer diverses réponses cellulaires, contribuant ainsi à la fonction musculaire lisse.

CaM I (Thr 79) joue le rôle de modulateur pivot dans les voies de signalisation du calcium, influençant divers processus cellulaires. La phosphorylation à la Thr 79 augmente son affinité pour les ions calcium, facilitant les changements de conformation qui favorisent les interactions avec les protéines cibles. Cette modification joue un rôle essentiel dans l'activation des cascades de signalisation en aval, affectant les réponses cellulaires telles que la contraction et l'expression des gènes. En outre, sa dynamique structurelle unique permet des interactions de liaison spécifiques, ce qui diversifie encore son répertoire fonctionnel.

CaMKIIα (Thr 286) est un acteur clé de la signalisation neuronale, où sa phosphorylation à Thr 286 est cruciale pour son activation et l'autophosphorylation qui s'ensuit. Cette modification stabilise l'enzyme dans une conformation active, améliorant sa capacité à phosphoryler divers substrats. L'enzyme présente une spécificité de substrat unique, influençant la plasticité synaptique et la formation de la mémoire. Ses interactions dynamiques avec le calcium et la calmoduline facilitent des réponses de signalisation rapides, soulignant son rôle dans la communication cellulaire.

La cavéoline-1 (Tyr 14) fait partie intégrante de la dynamique des membranes cellulaires, en particulier dans la formation des cavéoles. La phosphorylation de la Tyr 14 module ses interactions avec les radeaux lipidiques et les molécules de signalisation, influençant ainsi l'endocytose et les voies de transduction du signal. Cette modification renforce le rôle de la cavéoline-1 dans l'organisation des microdomaines membranaires, facilitant le regroupement des récepteurs et des effecteurs en aval. Ses propriétés structurelles uniques permettent des interactions de liaison spécifiques, influençant les réponses cellulaires à divers stimuli.

Cdc2 (Tyr 15) joue un rôle central dans la régulation du cycle cellulaire, en particulier lors de la transition de la phase G2 à la phase M. La phosphorylation à la Tyr 15 inhibe son activité kinase, empêchant l'entrée prématurée dans la mitose. Cette modification est cruciale pour le maintien de la stabilité génomique, car elle influence le moment de la liaison et de l'activation des cyclines. L'interaction dynamique entre la phosphorylation et la déphosphorylation de Cdc2 est essentielle pour orchestrer les points de contrôle du cycle cellulaire et assurer une division cellulaire correcte.

La Cdk2/3 (Thr 160) fait partie intégrante de la régulation de la progression du cycle cellulaire, en particulier dans la phase G1. La phosphorylation à la Thr 160 renforce son activité kinase, facilitant l'activation des cyclines et favorisant la transition vers la phase S. Cette modification est essentielle pour la phosphorylation des cyclines. Cette modification est essentielle pour la phosphorylation des substrats en aval, influençant ainsi diverses voies de signalisation. La synchronisation précise de la phosphorylation de Thr 160 est essentielle pour coordonner les réponses cellulaires aux signaux de croissance et assurer une progression correcte du cycle cellulaire.

La connexine 43 (Ser 255) joue un rôle essentiel dans la communication de la jonction lacunaire, influençant la signalisation intercellulaire et l'homéostasie tissulaire. La phosphorylation de Ser 255 module la conductance et la perméabilité de son canal, ce qui a un impact sur le transfert d'ions et de petites molécules entre les cellules adjacentes. Cette modification est cruciale pour le maintien du couplage électrique dans les tissus cardiaques et neuronaux, affectant ainsi la synchronisation des activités cellulaires. La dynamique de la phosphorylation de Ser 255 est essentielle pour réguler les réponses cellulaires aux stimuli mécaniques et chimiques.

La cytokératine 18 (Ser 52) est un composant clé du cytosquelette, contribuant à l'intégrité et à la résilience cellulaires. La phosphorylation de la Ser 52 influence son interaction avec d'autres protéines du cytosquelette, modulant la stabilité et l'organisation des filaments. Cette modification peut altérer les propriétés mécaniques des cellules, affectant leur réponse au stress et à l'apoptose. En outre, la phosphorylation de la Ser 52 joue un rôle dans les voies de signalisation qui régulent la prolifération et la différenciation cellulaires, ce qui souligne son importance dans la dynamique cellulaire.

La dynamine I (Ser 795) est une GTPase pivotale impliquée dans la dynamique membranaire, en particulier dans l'endocytose. La phosphorylation de la Ser 795 augmente son activité GTPase, facilitant les changements de conformation nécessaires à la fission membranaire. Cette modification influence l'interaction avec divers partenaires de liaison, modulant l'assemblage du complexe dynamine. La cinétique de l'hydrolyse du GTP est cruciale pour une scission efficace des vésicules, ce qui a un impact sur le trafic intracellulaire et les voies de signalisation.

L'EGFR (Thr 1173) joue un rôle essentiel dans la signalisation cellulaire, en particulier dans la régulation de la croissance et de la différenciation. La phosphorylation au niveau de la Thr 1173 renforce la dimérisation et l'activation du récepteur, favorisant les cascades de signalisation en aval telles que les voies MAPK et PI3K. Cette modification altère la conformation du récepteur, influençant son affinité pour divers ligands et influençant les réponses cellulaires. La cinétique de ces interactions est essentielle pour une transduction précise des signaux et l'homéostasie cellulaire.