Inhibiteurs OR6C70

Les inhibiteurs OR6C70 courants comprennent, entre autres, le zinc CAS 7440-66-6, le sulfate de cuivre(II) CAS 7758-98-7, le nitrate d'argent CAS 7761-88-8, le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2 et la chloroquine CAS 54-05-7.

Les inhibiteurs chimiques de OR6C70 comprennent plusieurs composés qui peuvent interférer avec la capacité de la protéine à fonctionner comme un récepteur olfactif. La pyrithione de zinc peut se lier directement à OR6C70, ce qui peut obstruer le site de liaison à l'odorant du récepteur, empêchant ainsi l'interaction avec ses molécules odorantes spécifiques. De même, le sulfate de cuivre(II) a la capacité d'interagir avec les résidus histidine qui font partie de la structure de OR6C70. Cette interaction peut conduire à un changement de conformation de la protéine, ce qui perturberait son fonctionnement normal. Le nitrate d'argent et le chlorure de mercure(II) exercent leurs effets inhibiteurs grâce à leur affinité pour les résidus cystéine. En formant des liaisons avec ces résidus, ils peuvent introduire des changements de conformation dans OR6C70 qui sont suffisamment importants pour entraver ses capacités de transduction du signal olfactif.

D'autres composés, tels que le chlorure de cadmium, ciblent également les groupes thiols de la cystéine, entraînant des changements structurels qui inhibent l'activité d'OR6C70. La chloroquine, quant à elle, peut s'intercaler dans OR6C70 et obstruer le domaine de liaison au ligand, inhibant ainsi sa fonction. La quinine peut créer un encombrement stérique au niveau du site de liaison, ce qui peut bloquer l'accès aux ligands naturels de OR6C70, empêchant ainsi l'activation du récepteur. L'anthranilate de méthyle agit comme un inhibiteur compétitif, ayant une affinité plus élevée pour le site actif de OR6C70 que ses odorants naturels, ce qui empêche l'activation du récepteur. Le benzaldéhyde et l'eugénol se lient tous deux au site actif ou au domaine de liaison au ligand de OR6C70, ce qui bloque l'interaction avec les ligands naturels et inhibe le processus normal de transduction du signal. De même, l'α-ionone occupe le site de liaison au ligand pour inhiber les interactions avec les odorants activateurs. Enfin, la dihydrocapsaïcine se lie à des sites spécifiques sur OR6C70, ce qui peut entraîner des modifications de la conformation du récepteur et aboutir à l'inhibition de son activité fonctionnelle. Ces inhibiteurs utilisent une série de mécanismes pour se lier et modifier la structure ou la fonction d'OR6C70, garantissant ainsi l'inhibition de la signalisation olfactive normale du récepteur.