KLK15 Activateurs

Les activateurs KLK15 courants comprennent, entre autres, le PMA CAS 16561-29-8, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, la (±)-α-Méthylbenzylamine CAS 618-36-0, l'inhibiteur de trypsine, soja CAS 9035-81-8 et l'E-64 CAS 66701-25-5.

La peptidase 15 liée à la kallikréine (KLK15) est un membre de la sous-famille des protéases à sérine, un groupe de protéines connues pour leurs diverses fonctions physiologiques. La KLK15 est également connue sous le nom de KLK-L2 et est codée par le gène KLK15 chez l'homme. La KLK15, comme les autres kallikréines, est impliquée dans la cascade protéolytique, une séquence de réactions où une enzyme active la suivante, conduisant à l'amplification d'un signal biologique. KLK15 est sécrétée sous forme de proenzyme inactive (pro-KLK15) et est activée par clivage protéolytique. Bien que les études sur KLK15 soient relativement limitées par rapport à d'autres kallikréines, il existe des preuves suggérant son implication dans divers processus biologiques. Cela inclut la desquamation de la peau, la formation de l'émail des dents et, plus particulièrement, la progression du cancer.

Dans la recherche sur le cancer en particulier, KLK15 a attiré l'attention car on a constaté qu'elle était exprimée de manière aberrante dans plusieurs types de cancers, notamment les cancers de la prostate, de l'ovaire et du sein. La surexpression de KLK15 a été associée à une invasivité accrue du cancer et à un mauvais pronostic dans certaines études. En outre, KLK15 et d'autres kallikréines sont explorées en tant que cibles potentielles d'intervention. En résumé, KLK15 est une sérine protéase qui peut jouer un rôle dans divers processus biologiques et maladies, notamment le cancer. La poursuite des recherches sur cette protéine permettra d'élucider ses fonctions précises et sa pertinence.