ISLR Activateurs

Les activateurs ISLR courants comprennent, entre autres, la Forskoline CAS 66575-29-9, le D-erythro-Sphingosine-1-phosphate CAS 26993-30-6, le Gallate de (-)-Epigallocatéchine CAS 989-51-5, le LY 294002 CAS 154447-36-6 et le PD 98059 CAS 167869-21-8.

Les activateurs d'ISLR englobent une variété de composés chimiques qui renforcent l'activité fonctionnelle de l'ISLR par différentes voies de signalisation, en particulier dans le contexte de l'adhésion et de la migration cellulaires. La forskoline, par exemple, favorise indirectement l'activité de l'ISLR en augmentant les niveaux d'AMPc, qui activent la PKA; cette kinase peut phosphoryler des protéines qui interagissent avec l'ISLR, influençant ainsi son rôle de signalisation dans l'adhésion cellulaire. De même, la sphingosine-1-phosphate engage ses récepteurs couplés à la protéine G pour initier des cascades de signalisation qui peuvent renforcer les processus cellulaires impliquant ISLR. L'épigallocatéchine gallate, en fonctionnant comme un inhibiteur de kinase, peut stimuler la signalisation d'adhésion médiée par ISLR en atténuant les voies compétitives, et le LY294002, en tant qu'inhibiteur de PI3K, peut également faire basculer la signalisation intracellulaire en faveur du rôle d'ISLR dans l'adhésion et la migration. Le PD 98059, un inhibiteur de la MEK, peut compléter ces effets en freinant la voie MAPK/ERK, ce qui pourrait augmenter indirectement la signalisation de l'ISLR. L'action de la calpeptine en tant qu'inhibiteur de la calpaïne et le rôle de la thapsigargin dans l'augmentation du calcium intracellulaire contribuent tous deux à solidifier les structures cellulaires et à promouvoir les voies de signalisation susceptibles d'améliorer l'activité fonctionnelle de l'ISLR.

En outre, la PMA active la PKC, qui peut phosphoryler des substrats faisant partie intégrante du rôle de l'ISLR dans l'adhésion cellulaire, tandis que la staurosporine, malgré son large profil d'inhibition des kinases, pourrait renforcer sélectivement la signalisation de l'ISLR en inhibant les kinases qui régulent négativement les voies de l'ISLR. L'inhibition des processus dépendant de la calmoduline par le W-7 et la modulation du calcium intracellulaire par le BAPTA-AM peuvent encore faire pencher la balance de la signalisation cellulaire vers l'activation de l'ISLR. L'anisomycine, par son induction des protéines kinases activées par le stress, peut également contribuer à renforcer le rôle de l'ISLR dans l'orchestration complexe de l'adhésion et de la migration cellulaires, illustrant un réseau d'activateurs indirects qui convergent vers la modulation de l'activité de l'ISLR.