DnaJB12 Activateurs

Les activateurs courants de la DnaJB12 comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, le bortézomib CAS 179324-69-7, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la thapsigargin CAS 67526-95-8 et la chloroquine CAS 54-05-7.

Les activateurs de DnaJB12 constituent un groupe diversifié de composés chimiques qui renforcent indirectement l'activité fonctionnelle de DnaJB12, une protéine chaperonne impliquée dans le repliement des protéines et la dégradation associée au réticulum endoplasmique (ERAD). Ces activateurs exercent principalement leur influence par le biais de voies qui induisent ou gèrent le stress du réticulum endoplasmique (RE), une condition dans laquelle DnaJB12 joue un rôle crucial. Les inhibiteurs du protéasome tels que le MG132 et le Bortezomib amplifient la nécessité de la fonction chaperonne de DnaJB12 en provoquant l'accumulation de protéines mal repliées, ce qui accroît le rôle de la protéine dans le maintien de la qualité des protéines cellulaires.

En outre, des composés comme la tunicamycine et la thapsigargin, connus pour induire un stress du RE, amplifient l'implication de la DnaJB12 dans la gestion des voies de repliement et de dégradation des protéines au sein du RE. Le dithiothréitol (DTT) et la chloroquine, par leurs actions sur la réduction des liaisons disulfures et l'inhibition des lysosomes respectivement, créent des conditions qui nécessitent une activité accrue de la DnaJB12 dans le contrôle de la qualité des protéines. L'Eeyarestatin I et la Concanamycine A, en inhibant des aspects spécifiques de la voie ERAD et des voies de dégradation cellulaire, augmentent la demande pour la fonction de chaperon de la DnaJB12. En outre, le Salubrinal, un inhibiteur de la phosphatase eIF2α, contribue à ce réseau de régulation en renforçant la réponse au stress ER, favorisant indirectement la fonction de DnaJB12 dans le repliement des protéines et la gestion du stress.