Inhibiteurs Cyp2c37

Les inhibiteurs courants de Cyp2c37 comprennent, entre autres, la quercétine CAS 117-39-5, le clopidogrel CAS 113665-84-2, le montélukast sodique CAS 151767-02-1, le fluconazole CAS 86386-73-4 et le kétoconazole CAS 65277-42-1.

Les inhibiteurs chimiques de Cyp2c37 comprennent une variété de composés qui peuvent interagir avec l'enzyme pour réduire son activité par différents mécanismes. Le sulfaphénazole, par exemple, est un inhibiteur sélectif du CYP2C qui entre en compétition avec les substrats naturels de Cyp2c37, se liant à son site catalytique actif et réduisant ainsi la fonction métabolique de l'enzyme. De même, la quercétine, un flavonoïde, se lie également au site actif de Cyp2c37, empêchant l'enzyme d'interagir avec les substrats prévus. Le clopidogrel, par le biais de son métabolisme, peut former un métabolite réactif qui se lie de manière irréversible à Cyp2c37, entraînant une diminution durable de l'activité enzymatique. Le montélukast fonctionne sur le même principe en entrant en compétition pour les sites de liaison du substrat sur Cyp2c37, entravant ainsi la capacité de l'enzyme à métaboliser efficacement d'autres composés.

En outre, des inhibiteurs tels que le fluconazole et le kétoconazole ciblent le groupe hème de Cyp2c37. Le fluconazole se lie à ce groupe, qui est vital pour l'action catalytique de l'enzyme, inhibant ainsi sa fonction. Le kétoconazole interfère également avec le centre de fer hémique de Cyp2c37, bloquant ainsi le traitement enzymatique de ses substrats. Le triclabendazole et le méthoxsalen utilisent une approche légèrement différente; le triclabendazole inhibe en se liant au site actif de Cyp2c37, réduisant ainsi son activité, tandis que le méthoxsalen agit comme un inhibiteur basé sur le mécanisme en formant une liaison covalente avec le site actif, conduisant à une inhibition irréversible. La phénylbutazone et le diclofénac inhibent tous deux Cyp2c37 par inhibition compétitive en occupant le site actif et en empêchant le métabolisme du substrat. Le diclofénac y parvient grâce à un métabolite qui se lie de manière irréversible à l'enzyme. Le chloramphénicol inhibe en se liant directement au site actif de Cyp2c37, tandis que le proadifène, ou SKF-525A, réduit l'efficacité catalytique de l'enzyme en se liant de manière non sélective à plusieurs sites de Cyp2c37. Ces interactions chimiques servent toutes à inhiber la fonction normale de Cyp2c37 en empêchant son traitement métabolique habituel des substrats.