Inhibiteurs CPXM2

Les inhibiteurs courants de CPXM2 comprennent, entre autres, la 1,10-Phénanthroline CAS 66-71-7, la Pénicillamine CAS 52-67-5, la Phosphoramidon CAS 119942-99-3, le Marimastat CAS 154039-60-8 et le Batimastat CAS 130370-60-4.

Les inhibiteurs chimiques de la CPXM2 agissent principalement en séquestrant les ions métalliques essentiels à l'activité enzymatique de la protéine. La CPXM2, en tant que carboxypeptidase, a besoin d'un ion zinc dans son site actif pour catalyser le clivage des acides aminés de l'extrémité carboxy des protéines. Les agents chélateurs tels que l'EDTA et la 1,10-Phénanthroline sont capables de lier les ions métalliques, réduisant ainsi la disponibilité du zinc pour la CPXM2, ce qui conduit à une inhibition de son activité. La D-Pénicillamine, avec ses propriétés de chélation des métaux, fonctionne de manière similaire en se liant à l'ion zinc, indispensable à la fonction catalytique de la CPXM2. Le phosphoramidon et le marimastat, deux inhibiteurs connus des métalloprotéases, peuvent se lier à l'ion zinc dans le site actif de la CPXM2, ce qui entraîne un blocage de son activité enzymatique. De même, le Batimastat et l'Ilomastat peuvent également inhiber la CPXM2 en chélatant l'ion zinc du site actif, empêchant ainsi le traitement enzymatique des substrats par la CPXM2.

D'autres inhibiteurs, tels que le Captopril, bien que principalement connu pour inhiber l'enzyme de conversion de l'angiotensine (ECA), peuvent s'engager avec la CPXM2 par l'intermédiaire de son groupe sulfhydryle qui se lie au zinc. Cette interaction inhibe efficacement la CPXM2 en interférant avec l'ion zinc dans son site actif. TAPI-0 et TAPI-1, inhibiteurs de la famille des métalloprotéases ADAM, sont capables d'inhiber la CPXM2 par un mécanisme similaire de chélation du zinc. Le NNGH, un inhibiteur à base d'hydroxamate, cible les métalloprotéases et peut inhiber l'activité enzymatique de la CPXM2 en se coordonnant avec l'ion zinc dans le site actif.