Inhibiteurs CPB

Les inhibiteurs courants de la CPB comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, le fluorure de phénylméthylsulfonyle CAS 329-98-6, la L-Lysine CAS 56-87-1, le TPCK CAS 402-71-1 et l'aprotinine CAS 9087-70-1.

Les inhibiteurs chimiques de la CPB peuvent être caractérisés par leur capacité à s'engager dans le site actif de la protéine et à modifier sa fonction par divers mécanismes. La benzamidine, par exemple, est un inhibiteur réversible qui entre en compétition avec les substrats naturels pour le site actif de la CPB, empêchant l'hydrolyse des liaisons peptidiques, qui est l'action fondamentale de cette protéase à sérine. De même, le fluorure de phénylméthylsulfonyle (PMSF) et le fluorophosphate de diisopropyle (DFP) agissent en modifiant de manière covalente le résidu sérine essentiel dans le site actif de la CPB. Cette modification est stable pour le PMSF et entraîne la phosphorylation du résidu sérine pour le DFP, les deux conduisant à l'inhibition fonctionnelle de l'activité enzymatique de la CPB. En outre, la Nα-p-Tosyl-L-lysine chlorométhylcétone (TLCK) et la Nα-p-Tosyl-L-phénylalanine chlorométhylcétone (TPCK) sont connues pour leur liaison irréversible à ce résidu sérine crucial, la TLCK ciblant les protéases à sérine de type trypsine et la TPCK ciblant les protéases de type chymotrypsine, empêchant ainsi la CPB d'engager ses substrats.

Les inhibiteurs α1-Antitrypsine et Aprotinine exercent leur effet inhibiteur sur le CPB en se liant directement à son site actif, ce qui empêche la protéine d'interagir avec ses substrats spécifiques. Ces inhibiteurs, comme le polypeptide Aprotinin, forment des complexes stables qui bloquent l'activité protéolytique de la CPB. D'autre part, les inhibiteurs synthétiques comme le Gabexate mesilate, le Nafamostat mesilate et le Camostat mesilate se lient de manière réversible au site actif de la CPB, ce qui conduit à l'inhibition de la fonction de l'enzyme. Ces inhibiteurs synthétiques sont connus pour leur large spécificité vis-à-vis des sérines protéases, influençant ainsi l'activité de la CPB en empêchant le clivage des liaisons peptidiques. Enfin, les inhibiteurs à base de peptides, tels que la leupeptine et l'antipaïne, interagissent avec la CPB en se liant de manière covalente au résidu sérine dans le site actif, offrant ainsi une inactivation temporaire ou permanente de la fonction protéolytique de la protéine, respectivement. Ces inhibiteurs agissent en empêchant l'accès des substrats naturels au site actif de la CPB, ce qui garantit l'inhibition de son activité enzymatique.