Inhibiteurs βA3-crystallin

Les inhibiteurs courants de la βA3-cristalline comprennent, entre autres, la quercétine CAS 117-39-5, le zinc CAS 7440-66-6, la chlorpromazine CAS 50-53-3, la curcumine CAS 458-37-7 et le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5.

Les inhibiteurs chimiques de la βA3-cristalline peuvent exercer leurs effets par le biais de divers mécanismes qui altèrent la fonction de la protéine. La quercétine, un flavonoïde que l'on trouve couramment dans de nombreux fruits et légumes, peut inhiber la phosphorylation de la βA3-cristalline. La phosphorylation est une modification post-traductionnelle qui peut réguler l'activité des protéines. En empêchant ce processus, la quercétine peut altérer l'activité de la βA3-crystalline. De même, la curcumine, un composant de l'épice curcuma, peut se lier à diverses protéines de cristalline et inhiber le repliement et la fonction de la βA3-cristalline, qui est essentielle au maintien de la transparence et de la réfraction du cristallin. Le gallate d'épigallocatéchine, un autre type de flavonoïde présent dans le thé vert, peut également se lier aux cristallines du cristallin et inhiber l'activité chaperonne de la βA3-cristalline, qui joue un rôle dans la prévention de l'agrégation des protéines à l'intérieur du cristallin.

Certains produits chimiques ciblent la βA3-crystalline par des interactions qui entraînent des altérations structurelles ou une agrégation. La chlorpromazine, un antipsychotique, peut se lier aux protéines de la cristalline et induire leur agrégation, ce qui peut inhiber la solubilité et la fonction de la βA3-cristalline. L'exposition au naphtalène a été associée à la formation de cataractes, ce qui indique qu'il peut perturber la structure et la fonction des cristallines du cristallin comme la βA3-cristalline. L'acétate de plomb et le formaldéhyde sont tous deux capables de provoquer un mauvais pliage et une agrégation des protéines, ce qui peut inhiber la fonction de la βA3-crystalline. D'autre part, le sulfate de zinc et le sélénite de sodium peuvent induire un stress oxydatif ou se lier à la protéine, altérant ainsi sa structure et sa fonction. Enfin, certains composés comme l'éthanol et l'urée peuvent provoquer la dénaturation de la protéine à des concentrations élevées, ce qui peut conduire à l'inhibition fonctionnelle de la βA3-cristalline en perturbant ses liaisons hydrogène et sa structure tridimensionnelle.