βA3-crystallin Inhibitoren

Gängige βA3-crystallin Inhibitors sind unter underem Quercetin CAS 117-39-5, Zinc CAS 7440-66-6, Chlorpromazine CAS 50-53-3, Curcumin CAS 458-37-7 und (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5.

Chemische Inhibitoren von βA3-Crystallin können ihre Wirkung durch eine Vielzahl von Mechanismen entfalten, die die Funktion des Proteins beeinträchtigen. Quercetin, ein Flavonoid, das häufig in vielen Obst- und Gemüsesorten vorkommt, kann die Phosphorylierung von βA3-Crystallin hemmen. Die Phosphorylierung ist eine posttranslationale Modifikation, die die Proteinaktivität regulieren kann, und durch die Verhinderung dieses Prozesses kann Quercetin die Aktivität von βA3-Crystallin verändern. In ähnlicher Weise kann Curcumin, ein Bestandteil des Gewürzes Kurkuma, an verschiedene Kristallinproteine binden und die ordnungsgemäße Faltung und Funktion von βA3-Kristallin hemmen, das für die Aufrechterhaltung der Linsentransparenz und -brechung unerlässlich ist. Epigallocatechingallat, eine andere Art von Flavonoid, das in grünem Tee vorkommt, kann sich ebenfalls an Linsenkristalline binden und die chaperonähnliche Aktivität von βA3-Kristallin hemmen, das eine Rolle bei der Verhinderung von Proteinaggregation in der Linse spielt.

Einige Chemikalien greifen βA3-Kristallin durch Wechselwirkungen an, die zu strukturellen Veränderungen oder Aggregation führen. Chlorpromazin, ein Antipsychotikum, kann an Kristallinproteine binden und deren Aggregation induzieren, was die Löslichkeit und Funktion von βA3-Kristallin hemmen kann. Die Exposition gegenüber Naphthalin wurde mit der Bildung von Katarakten in Verbindung gebracht, was darauf hindeutet, dass es die Struktur und Funktion von Linsenkristallinen wie βA3-Kristallin stören kann. Bleiacetat und Formaldehyd sind beide in der Lage, Proteinfehlfaltung und -aggregation zu verursachen, was die Funktion von βA3-Kristallin hemmen kann. Andererseits können Zinksulfat und Natriumselenit oxidativen Stress auslösen oder sich an das Protein binden, wodurch seine Struktur und Funktion verändert wird. Schließlich können bestimmte Verbindungen wie Ethanol und Harnstoff in hohen Konzentrationen eine Denaturierung des Proteins bewirken, was zu einer funktionellen Hemmung von βA3-Crystallin führen kann, indem seine Wasserstoffbrücken und seine dreidimensionale Struktur gestört werden.