βA3-crystallin Inhibidores

Los inhibidores comunes de βA3-cristalina incluyen, entre otros, la quercetina CAS 117-39-5, el zinc CAS 7440-66-6, la clorpromazina CAS 50-53-3, la curcumina CAS 458-37-7 y el galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5.

Los inhibidores químicos de la βA3-cristalina pueden ejercer sus efectos a través de diversos mecanismos que alteran la función de la proteína. La quercetina, un flavonoide que se encuentra habitualmente en muchas frutas y verduras, puede inhibir la fosforilación de la βA3-cristalina. La fosforilación es una modificación postraduccional que puede regular la actividad de las proteínas y, al impedir este proceso, la quercetina puede alterar la actividad de la βA3-cristalina. Del mismo modo, la curcumina, un componente de la especia cúrcuma, puede unirse a varias proteínas del cristalino e inhibir el correcto plegamiento y funcionamiento de la βA3-cristalina, que es esencial para mantener la transparencia y refracción del cristalino. El galato de epigalocatequina, otro tipo de flavonoide presente en el té verde, también puede unirse a los cristalinos del cristalino e inhibir la actividad chaperona de la βA3-cristalina, que contribuye a evitar la agregación de proteínas en el cristalino.

Algunas sustancias químicas se dirigen a la βA3-cristalina mediante interacciones que provocan alteraciones estructurales o agregación. La clorpromazina, un fármaco antipsicótico, puede unirse a las proteínas del cristalino e inducir su agregación, lo que puede inhibir la solubilidad y la función del βA3-cristalino. La exposición al naftaleno se ha asociado a la formación de cataratas, lo que indica que puede alterar la estructura y la función de las cristalinas del cristalino como la βA3-cristalina. El acetato de plomo y el formaldehído son capaces de provocar el mal plegamiento y la agregación de proteínas, lo que puede inhibir la función de la βA3-cristalina. Por otro lado, el sulfato de zinc y el selenito de sodio pueden inducir estrés oxidativo o unirse a la proteína, alterando su estructura y función. Por último, ciertos compuestos como el etanol y la urea pueden provocar la desnaturalización de la proteína en concentraciones elevadas, lo que puede conducir a la inhibición funcional de la βA3-cristalina al alterar sus enlaces de hidrógeno y su estructura tridimensional.