caspase-7 Anticuerpo (51): sc-135858

Se ha descrito una familia única de proteasas de cisteína que difiere en secuencia, estructura y especificidad de sustrato de cualquier otra familia de proteasas descrita previamente. Esta familia, Ced-3/caspasa-1, está compuesta por caspasa-1, caspasa-2, caspasa-3, caspasa-4, caspasa-6, caspasa-7 (también designada Mch3, ICE-LAP3 o CMH-1), caspasa-9 y caspasa-10. Los miembros de la familia Ced-3/caspasa-1 funcionan como componentes clave de la maquinaria apoptótica y actúan para destruir proteínas específicas que son críticas para la longevidad celular. La poli(ADP-ribosa) polimerasa desempeña un papel integral en la vigilancia de mutaciones de ADN y roturas de doble cadena. Se ha demostrado que la caspasa-3, la caspasa-7 y la caspasa-9, pero no la caspasa-1, cortan la proteína nuclear PARP en un fragmento apoptótico. Se ha demostrado que la caspasa-6, pero no la caspasa-3, corta las laminas nucleares que son críticas para mantener la integridad del envoltorio nuclear y la morfología celular. Se ha demostrado que la caspasa-10 activa la caspasa-3 y la caspasa-7 en respuesta a estímulos apoptóticos.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

caspase-7 Anticuerpo (51) Referencias:

1. Apoptosis inducida por cisplatino en células de melanoma: papel de la caspasa-3 y la caspasa-7 en la escisión proteolítica de Apaf-1 y en la ejecución de las fases degradativas.  |  Del Bello, B., et al. 2003. Ann N Y Acad Sci. 1010: 200-4. PMID: 15033720
2. Uso de inhibidores peptídicos para sondear sistemáticamente el sitio S1' de la caspasa-3 y la caspasa-7.  |  Goode, DR., et al. 2005. Org Lett. 7: 3529-32. PMID: 16048334
3. Proteólisis consistente con la activación de la caspasa-7 después de una lesión cerebral traumática grave en humanos.  |  Zhang, X., et al. 2006. J Neurotrauma. 23: 1583-90. PMID: 17115905
4. Escisión mediada por caspasa-7 de subunidades del proteasoma durante la apoptosis.  |  Jang, M., et al. 2007. Biochem Biophys Res Commun. 363: 388-94. PMID: 17880920
5. Diseño de una caspasa-7 fotoactivada para la inducción rápida de la apoptosis.  |  Mills, E., et al. 2012. ACS Synth Biol. 1: 75-82. PMID: 23651071
6. La expansión de la poliglutamina perturba la formación del retículo endoplásmico, lo que conduce a la activación de la caspasa-7 a través de Bax.  |  Ueda, M., et al. 2014. Biochem Biophys Res Commun. 443: 1232-8. PMID: 24388981
7. La fosfolipasa A2 asociada a lipoproteínas regula la apoptosis de los macrófagos a través de las vías Akt y caspasa-7.  |  Maeda, T., et al. 2014. J Atheroscler Thromb. 21: 839-53. PMID: 24717759
8. La inhibición combinada de la caspasa 3 y la caspasa 7 por dos DARPinas altamente selectivas ralentiza la muerte celular.  |  Flütsch, A., et al. 2014. Biochem J. 461: 279-90. PMID: 24779913
9. La caracterización de la escisión de la co-chaperona Hsp90 p23 por la caspasa-7 revela una interacción peptidasa-sustrato que involucra regiones intrínsecamente desordenadas.  |  Martini, C., et al. 2017. Biochemistry. 56: 5099-5111. PMID: 28863261
10. Diferente distribución subcelular de caspasa-3 y caspasa-7 tras la apoptosis inducida por Fas en hígado de ratón.  |  Chandler, JM., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 10815-8. PMID: 9556551

El anticuerpo caspase-7 preferido es el Anticuerpo caspase-7 (10-1-62): sc-56063.