Vmn2r50 Inhibidores

Inhibidores comunes de Vmn2r50 incluyen, pero no se limitan a Benzamidina CAS 618-39-3, Marimastat CAS 154039-60-8, L-Butionina sulfoximina CAS 83730-53-4, E-64 CAS 66701-25-5 y Óxido de Fenilarsina CAS 637-03-6.

Vmn2r50 abarcan un conjunto diverso de compuestos que pueden inhibir la actividad de la proteína a través de diferentes mecanismos. La benzamidina, un inhibidor de la serina proteasa, puede inhibir Vmn2r50 atacando su función proteolítica, lo que sugiere que Vmn2r50 puede tener un dominio similar a la serina proteasa que es crucial para su actividad. El marimastat puede inhibir el Vmn2r50 impidiendo la remodelación de la matriz extracelular, lo que indica una interacción entre el Vmn2r50 y la matriz extracelular. El EDTA es un agente quelante, y su inhibición del Vmn2r50 señala la importancia de los iones metálicos como cofactores para la actividad de la proteína. La diprotina A puede alterar la actividad de Vmn2r50 al inhibir la dipeptidil peptidasa-IV, que puede estar implicada en el procesamiento o la activación de Vmn2r50.

E-64 sirve para inhibir el Vmn2r50 a través de su acción sobre las cisteína proteasas, lo que implica que la actividad o regulación del Vmn2r50 puede depender de la actividad de la cisteína proteasa. El óxido de fenilarsina puede unirse a grupos tiol, y su inhibición de Vmn2r50 sugiere que las enzimas reactivas al tiol desempeñan un papel en la función de la proteína. El fosforamidón, al inhibir las metaloproteasas, puede afectar al Vmn2r50, lo que podría ser un indicio de que la actividad metaloproteasa interviene en la regulación o activación del Vmn2r50. GW4869 puede inhibir Vmn2r50 alterando la señalización de esfingolípidos, lo que es indicativo de una asociación funcional entre Vmn2r50 y el metabolismo de esfingolípidos. PD 98059 y LY294002 inhiben Vmn2r50 bloqueando MEK1/2 y PI3 quinasa, respectivamente, lo que indica que la actividad de Vmn2r50 está entrelazada con estas vías de señalización. La inhibición de Vmn2r50 por ML-7 mediante la inhibición de la cinasa de cadena ligera de miosina apunta a un papel de la dinámica del citoesqueleto en la regulación de la actividad de Vmn2r50. Por último, ZINC13466751, un compuesto identificado mediante cribado virtual, puede inhibir Vmn2r50 uniéndose directamente a la proteína, lo que sugiere la presencia de un sitio o estructura de unión específica dentro de Vmn2r50 que es crucial para su actividad.