SorCS2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SorCS2 incluyen, entre otros, Resveratrol CAS 501-36-0, Quercetina CAS 117-39-5, D,L-Sulforafano CAS 4478-93-7, (-)-Epigalocatequina Galato CAS 989-51-5 y Genisteína CAS 446-72-0.

Los inhibidores de SorCS2 son una clase de compuestos químicos que se dirigen específicamente a la proteína SorCS2, perteneciente a la familia de receptores con dominio Vps10p, y modulan su actividad. SorCS2, o Sortilin-related VPS10 domain containing receptor 2, es un receptor transmembrana de tipo I que interviene en diversos procesos celulares, como el tráfico intracelular, las vías de señalización y las interacciones receptor-ligando. La inhibición de SorCS2 puede afectar a su función de guiar proteínas y vesículas a sus destinos intracelulares adecuados, alterando potencialmente la señalización celular y la dinámica de membrana. SorCS2 se caracteriza por su dominio Vps10p, una secuencia conservada presente en varios receptores que facilitan las interacciones con proteínas como neuropéptidos y factores de crecimiento. La estructura de SorCS2 le permite actuar como un mediador clave en la comunicación celular, particularmente en el sistema nervioso, donde se expresa en altos niveles.La estructura química de los inhibidores de SorCS2 está diseñada típicamente para interactuar con las regiones extracelulares o intracelulares del receptor SorCS2, impidiendo su interacción con ligandos naturales o modulando su función receptora. Estos inhibidores pueden funcionar por unión competitiva o modulación alostérica, dependiendo de su diseño molecular. Los inhibidores de SorCS2 pueden sintetizarse con diversos grados de especificidad, con el objetivo de bloquear completamente la actividad del receptor o modularla de manera más sutil. Estructuralmente, estos inhibidores pueden consistir en pequeñas moléculas, péptidos o compuestos macromoleculares más grandes que muestran una fuerte afinidad de unión a la proteína SorCS2. El mecanismo exacto de acción de los distintos inhibidores de SorCS2 puede variar, pero normalmente implica la interacción directa con dominios funcionales clave del receptor, alterando así su conformación o accesibilidad a los socios de unión naturales.