SerpinA1e Inhibidores

Los inhibidores comunes de la SerpinA1e incluyen, entre otros, la Benzamidina CAS 618-39-3, el Fluoruro de Fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6, la Aprotinina CAS 9087-70-1, el Hemisulfato de Leupeptina CAS 55123-66-5 y la Quimostatina CAS 9076-44-2.

Los inhibidores químicos de SerpinA1e pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de varios mecanismos, todos ellos convergentes en la reducción de la actividad proteasa de la proteína. La benzamidina, un conocido inhibidor de la serina proteasa, se une directamente al sitio activo de SerpinA1e, lo que provoca la inhibición de su actividad. Del mismo modo, el fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) inhibe irreversiblemente las serina proteasas modificando el residuo de serina en el sitio activo de SerpinA1e, bloqueando así su función enzimática. La aprotinina, otro inhibidor, forma complejos estables con las serina proteasas, incluida la SerpinA1e, inhibiendo eficazmente su actividad proteolítica por impedimento estérico, impidiendo que las moléculas de sustrato accedan al sitio activo.

Antipain inhibe las serina proteasas uniéndose competitivamente a sus sitios activos, un mecanismo que reduce directamente la función proteolítica de SerpinA1e. La leupeptina y la quimostatina también se unen reversible y fuertemente, respectivamente, al sitio activo de las serina proteasas, inhibiendo así la actividad de la SerpinA1e. El AEBSF, otro inhibidor irreversible, se une covalentemente al residuo de serina en SerpinA1e, provocando la inactivación de su actividad proteasa. El mesilato de gabexato y el mesilato de camostat inhiben la proteína impidiendo el acceso del sustrato a su sitio activo, inhibiendo así la actividad de SerpinA1e. La Nα-Tosil-L-lisina clorometilcetona (TLCK) y la Nα-Tosil-L-fenilalanina clorometilcetona (TPCK) actúan modificando residuos de aminoácidos clave en el sitio activo de SerpinA1e, concretamente los residuos de serina e histidina, lo que culmina en la inactivación de su función proteasa. Por último, el mesilato de nafamostat se une al sitio activo de SerpinA1e, obstruyendo la entrada de sustrato e impidiendo la escisión proteolítica que es esencial para la actividad de SerpinA1e. Cada una de estas sustancias químicas se dirige al sitio activo o a residuos cruciales de SerpinA1e necesarios para su actividad proteasa, lo que conduce a una inhibición funcional de la proteína.