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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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GSK-3α (Ser 21) | sc-24606 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
GSK-3α (Ser 21) es una quinasa crítica implicada en varias vías de señalización, en particular en la regulación del metabolismo del glucógeno y la progresión del ciclo celular. La fosforilación en la serina 21 aumenta su actividad enzimática, influyendo en las interacciones con sustratos y promoviendo distintos efectos posteriores. Esta modificación altera la dinámica estructural de la enzima, afectando a su afinidad de unión y a su eficacia catalítica. La regulación matizada de GSK-3α por fosforilación es esencial para afinar las respuestas celulares a estímulos externos. | ||||||
GSK-3β (Ser 9) | sc-24563 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
GSK-3β (Ser 9) es una quinasa fundamental que regula numerosos procesos celulares a través de su estado de fosforilación. La fosforilación en la serina 9 inhibe la actividad de GSK-3β, alterando su afinidad por los sustratos y modulando vías como la señalización Wnt e insulínica. Esta modificación afecta a la conformación de la enzima, dando lugar a cambios en la cinética de reacción y en la especificidad del sustrato. La interacción entre GSK-3β y sus sustratos es crucial para mantener la homeostasis celular y responder a las señales metabólicas. | ||||||
Met (Ser 985) | sc-24607 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | 1 | ||
Met (Ser 985) es un sustrato fundamental en la señalización celular, que influye especialmente en las interacciones y la estabilidad de las proteínas. Su fosforilación en la serina 985 modula los cambios conformacionales, aumentando la afinidad de unión a socios específicos. Esta modificación puede alterar la cinética de reacción, afectando a las cascadas de señalización posteriores. Las propiedades estructurales únicas de Met facilitan distintas interacciones moleculares, contribuyendo a la regulación de varios procesos y vías celulares. | ||||||
Na+/K+-ATPase α (Ser 23) | sc-24623 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
La Na+/K+-ATPasa α (Ser 23) desempeña un papel crucial en el transporte de iones y la homeostasis celular. La fosforilación en la serina 23 influye en la dinámica conformacional de la enzima, aumentando su afinidad por el ATP y alterando su eficacia catalítica. Esta modificación influye en la interacción de la enzima con otras proteínas, modulando su actividad en respuesta a señales celulares. Las características estructurales distintivas de la Na+/K+-ATPasa α facilitan la unión específica de iones, crucial para mantener los gradientes electroquímicos a través de las membranas. | ||||||
NF-L (Ser 57) | sc-24608 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
El NF-L (Ser 57) presenta propiedades únicas como halogenuro ácido, especialmente en su reactividad con nucleófilos. La presencia del halógeno aumenta la electrofilia, promoviendo rápidas reacciones de acilación. Sus distintas características estéricas y electrónicas influyen en la cinética de reacción, permitiendo interacciones selectivas con diversos sustratos. Además, la NF-L (Ser 57) puede participar en la formación de complejos, afectando a la estabilidad y reactividad de los intermediarios en las vías de síntesis, mostrando su versatilidad en las transformaciones químicas. | ||||||
Nur77 (Ser 341) | sc-24573 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
El Nur77 (Ser 341) destaca como haluro ácido por su capacidad para participar en interacciones moleculares específicas que facilitan vías de reacción únicas. El sustituyente halógeno aumenta significativamente su naturaleza electrófila, permitiendo una rápida acilación con una serie de nucleófilos. Su configuración estructural permite una unión selectiva, influyendo en la cinética de las reacciones. Además, Nur77 (Ser 341) puede estabilizar intermediarios reactivos, potenciando su papel en diversas transformaciones químicas. | ||||||
Op18 (Ser 16) | sc-24631 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
Op18 (Ser 16) muestra una notable reactividad como halogenuro ácido, caracterizada por su propensión a reacciones rápidas de transferencia de acilo. La presencia del halógeno potencia su carácter electrófilo, promoviendo interacciones eficientes con diversos nucleófilos. Sus propiedades estéricas y electrónicas únicas facilitan vías de reacción selectivas, permitiendo la formación de intermedios estables. Además, Op18 (Ser 16) presenta características de solubilidad distintivas, lo que influye en su comportamiento en diversos entornos químicos. | ||||||
p130 (Thr 986) | sc-24584 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
El P130 (Thr 986) destaca como haluro ácido debido a su capacidad única para participar en reacciones de acilación selectivas, impulsada por su configuración estérica específica. El sustituyente halógeno aumenta significativamente su electrofilia, lo que le permite interactuar preferentemente con una serie de nucleófilos. Su cinética de reacción revela una tendencia a la formación rápida de intermedios transitorios, mientras que su dinámica de solvatación contribuye a su reactividad en varios sistemas de disolventes, influyendo en la eficiencia global de la reacción. | ||||||
p70 S6 kinase (Thr 421/Ser 424) | sc-24583 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | 1 | ||
La p70 S6 cinasa (Thr 421/Ser 424) destaca por su papel en las vías de señalización celular, en particular en la regulación de la síntesis de proteínas y el crecimiento celular. Esta quinasa presenta una especificidad de sustrato distinta, fosforilando proteínas diana con precisión. Su activación está estrechamente regulada por señales ascendentes, lo que da lugar a rápidos acontecimientos de fosforilación. Los cambios conformacionales de la enzima al unirse al sustrato aumentan su eficacia catalítica, influyendo en las cascadas de señalización y en las respuestas celulares. | ||||||
paxillin (Tyr 118) | sc-24575 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
La paxilina (Tyr 118) es una proteína adaptadora esencial en la adhesión y migración celulares, que facilita las interacciones entre las adhesiones focales y el citoesqueleto. Su fosforilación en Tyr 118 aumenta la afinidad de unión a diversas moléculas de señalización, promoviendo el ensamblaje de complejos multiproteicos. Esta modificación influye en la dinámica de la actina y la motilidad celular, a la vez que modula las vías implicadas en la respuesta al estrés y la mecanotransducción, lo que pone de manifiesto su papel integral en la arquitectura y la señalización celulares. |