cathepsin H Inhibidores
Los inhibidores comunes de la catepsina H incluyen, entre otros, hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, E-64-d CAS 88321-09-9, E-64 CAS 66701-25-5, Z-FA-FMK CAS 197855-65-5 y quimostatina CAS 9076-44-2.
Los inhibidores de la catepsina H pertenecen a una clase química específica de compuestos diseñados para atacar e inhibir la actividad de las enzimas catepsina H. La catepsina H es una proteína luteinizante que se encuentra en el ADN. La catepsina H es una cisteína proteasa lisosomal, lo que significa que se encuentra principalmente en los lisosomas de las células y desempeña un papel crucial en la degradación y el recambio de las proteínas. Estas enzimas forman parte de una familia más amplia de proteasas denominadas catepsinas, que intervienen en diversos procesos celulares. Los inhibidores de la catepsina H actúan uniéndose al sitio activo de la enzima, impidiendo su actividad catalítica normal. Esta interacción de unión interrumpe la capacidad de la enzima para escindir y degradar proteínas, regulando así los procesos proteolíticos en los que interviene la catepsina H. Los inhibidores suelen poseer una estructura química específica que les permite encajar en el sitio activo de la enzima, creando un complejo estable que inhibe su función.
Al inhibir la actividad de la catepsina H, estos inhibidores pueden modular procesos celulares que dependen de la actividad proteolítica de la enzima. La catepsina H se ha implicado en diversas condiciones fisiológicas y patológicas, y su desregulación se ha asociado a varias enfermedades. Por ello, el desarrollo de inhibidores de la catepsina H reviste un gran interés en la investigación biomédica. Cabe señalar que el diseño y la síntesis de inhibidores de la catepsina H requieren una cuidadosa consideración de la relación estructura-actividad para garantizar una alta especificidad y eficacia. Los investigadores emplean diversas técnicas, como el modelado computacional, el cribado de alto rendimiento y la química médica, para identificar y optimizar compuestos con las propiedades inhibidoras deseadas. El estudio de los inhibidores de la catepsina H y sus interacciones con la enzima proporciona valiosos conocimientos sobre la biología fundamental de las catepsinas y su implicación en los procesos celulares. El desarrollo y la caracterización de estos inhibidores contribuyen al campo más amplio de la inhibición enzimática y sirven como herramientas importantes para comprender mejor los intrincados mecanismos que subyacen a la degradación y el recambio de proteínas en las células.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
El hemisulfato de leupeptina es un potente inhibidor de la catepsina H, caracterizado por su capacidad para formar complejos estables con la enzima. Esta interacción se ve facilitada por enlaces de hidrógeno específicos y contactos hidrofóbicos, que aumentan la afinidad de unión. Las características estructurales del compuesto le permiten imitar eficazmente a los sustratos naturales, perturbando la actividad catalítica de la enzima. Su influencia en las vías proteolíticas pone de relieve el intrincado equilibrio de la regulación enzimática y la competencia entre sustratos en los procesos celulares. | ||||||
E-64-d | 88321-09-9 | sc-201280 sc-201280A | 1 mg 5 mg | $70.00 $275.00 | 37 | |
El E-64-d es un inhibidor selectivo de la catepsina H, que se distingue por su capacidad única para establecer interacciones covalentes con el sitio activo de la enzima. Este compuesto presenta un alto grado de especificidad debido a su conformación estructural, que se alinea perfectamente con los residuos catalíticos de la enzima. La cinética del E-64-d revela un mecanismo de unión lento, que permite una inhibición prolongada. Sus interacciones pueden modular la actividad proteolítica, influyendo en la homeostasis celular y el recambio proteico. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
E-64 actúa como un potente inhibidor de la catepsina H, caracterizado por su unión irreversible al sitio activo de la enzima mediante un ataque nucleofílico. La naturaleza electrofílica única de este compuesto facilita la formación de un enlace covalente estable, bloqueando eficazmente el acceso del sustrato. La cinética de inhibición sugiere un proceso dependiente del tiempo, en el que la velocidad de inactivación está influida por la dinámica conformacional de la enzima. La selectividad de E-64 se deriva de su estructura molecular adaptada, que aumenta su afinidad por la catepsina H frente a otras cisteína proteasas. | ||||||
Z-FA-FMK | 197855-65-5 | sc-201303 sc-201303A | 1 mg 5 mg | $125.00 $365.00 | 19 | |
Z-FA-FMK es un inhibidor selectivo de la catepsina H, que se distingue por su capacidad de formar un enlace covalente con la enzima a través de un mecanismo electrofílico único. Este compuesto exhibe un alto grado de especificidad debido a su diseño estructural, que permite interacciones precisas con el sitio activo de la enzima. La cinética de inhibición revela un inicio rápido, con un impacto significativo en la eficiencia catalítica de la enzima, destacando su papel en la modulación de las vías proteolíticas. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La quimostatina es un potente inhibidor de la catepsina H, caracterizado por su capacidad de interactuar de forma no covalente con el sitio activo de la enzima. Este compuesto presenta una dinámica de unión única, que conduce a un cambio conformacional en la enzima que altera su afinidad por el sustrato. La cinética de inhibición sugiere un mecanismo competitivo, en el que la quimostatina interrumpe eficazmente la actividad proteolítica, influyendo en diversos procesos y vías celulares. Su selectividad se deriva de interacciones moleculares específicas que potencian su eficacia. | ||||||
E-64-c | 76684-89-4 | sc-201278 sc-201278A | 1 mg 5 mg | $101.00 $392.00 | 3 | |
E-64-c es un inhibidor selectivo de la catepsina H, que se distingue por su unión irreversible al sitio activo de la enzima mediante modificación covalente. Este compuesto forma un aducto estable con el residuo de cisteína del sitio activo, bloqueando eficazmente el acceso del sustrato. La cinética del E-64-c revela un perfil de inhibición dependiente del tiempo, lo que pone de relieve su potencia. Sus características estructurales únicas facilitan interacciones específicas que potencian su acción inhibidora, incidiendo en las vías proteolíticas en entornos celulares. | ||||||