cathepsin B Inhibidores
Los inhibidores comunes de la catepsina B incluyen, entre otros, el S-nitrosoglutatión (GSNO) CAS 57564-91-7, el péptido inhibidor de la catepsina, el hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, el ALLM (inhibidor de la calpaína) CAS 136632-32-1 y el E-64-d CAS 88321-09-9.
La catepsina B es una cisteína proteasa lisosomal que desempeña un papel vital en la degradación de proteínas dentro de las células. Los lisosomas son orgánulos de membrana llenos de enzimas hidrolíticas que funcionan como unidades digestivas primarias de las células y descomponen proteínas, polisacáridos, lípidos y ácidos nucleicos. La catepsina B, en particular, contribuye a las actividades proteolíticas de estos orgánulos, garantizando el correcto recambio de los componentes intracelulares. Más allá de su papel en la degradación de proteínas lisosomales, la catepsina B interviene en varios procesos fisiológicos, como el procesamiento de hormonas peptídicas, la presentación de antígenos y la remodelación de la matriz. Su actividad está estrechamente regulada a través de mecanismos como la activación del zimógeno, los inhibidores de proteínas endógenas y la compartimentación dentro de los lisosomas. Las alteraciones en la regulación de la actividad de la catepsina B pueden tener implicaciones para la homeostasis celular y la integridad de los tejidos.
Los inhibidores de la catepsina B son una clase de compuestos químicos diseñados para dirigir y modular la actividad de la catepsina B. Estos inhibidores pueden actuar a través de diversos mecanismos. Algunos pueden unirse directamente al sitio activo de la enzima, bloqueando su función proteolítica e impidiendo que escinda sus sustratos. Otros pueden interferir en el proceso de activación del zimógeno de la catepsina B, asegurando que la enzima permanezca en su forma inactiva. Además, algunos inhibidores pueden estar diseñados para interrumpir la interacción entre la catepsina B y sus sustratos o cofactores, lo que afecta a la función de la enzima.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La quimostatina es un inhibidor selectivo de la catepsina B, caracterizado por su capacidad única para formar enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas dentro del sitio activo de la enzima. Este compuesto altera eficazmente la conformación de la enzima, lo que provoca una reducción significativa de su actividad proteolítica. Los estudios cinéticos indican que la quimostatina presenta una inhibición lenta y dependiente del tiempo, lo que permite explorar en detalle el papel de la catepsina B en los procesos celulares y las vías proteolíticas. | ||||||
Odanacatib | 603139-19-1 | sc-364675 sc-364675A sc-364675B | 5 mg 25 mg 250 mg | $214.00 $974.00 $1943.00 | 2 | |
Aunque es principalmente un inhibidor de la catepsina K, el odanacatib puede inhibir la catepsina B, lo que reduce la actividad proteolítica. | ||||||
Antipain, Dihydrochloride | 37682-72-7 | sc-291907 sc-291907A | 5 mg 25 mg | $62.00 $214.00 | 2 | |
Antipain, Dihidrocloruro, actúa como un potente inhibidor de la catepsina B, mostrando un mecanismo de acción distintivo a través de su capacidad para interactuar con la tríada catalítica de la enzima. Este compuesto participa en interacciones electrostáticas específicas que estabilizan el complejo enzima-inhibidor, bloqueando eficazmente el acceso del sustrato. Los análisis cinéticos revelan un perfil de inhibición competitiva, lo que permite comprender mejor la dinámica reguladora de las vías proteolíticas influidas por la actividad de la catepsina B. | ||||||
CA-074 methyl ester | 147859-80-1 | sc-214647 | 5 mg | $332.00 | 7 | |
El éster metílico CA-074 actúa como inhibidor selectivo de la catepsina B, caracterizado por su capacidad única de formar enlaces covalentes con el sitio activo de la enzima. Esta interacción altera la conformación de la enzima, provocando una reducción significativa de la actividad proteolítica. El compuesto presenta una cinética de reacción distinta, demostrando una inhibición dependiente del tiempo que pone de relieve su potencial para modular vías enzimáticas. Su especificidad para la catepsina B subraya su papel en la influencia sobre la proteólisis celular. | ||||||
Calpain Inhibitor XII | 181769-57-3 | sc-300318 sc-300318A | 1 mg 5 mg | $130.00 $539.00 | ||
El inhibidor XII de la calpaína es un potente modulador de la catepsina B, que se distingue por su capacidad para establecer interacciones no covalentes con el sitio activo de la enzima. Esta unión altera la dinámica de la enzima, dando lugar a una marcada disminución de su función proteolítica. El compuesto presenta una cinética de reacción única, caracterizada por un rápido inicio de la inhibición, lo que sugiere un mecanismo competitivo. Su afinidad selectiva por la catepsina B desempeña un papel crucial en la regulación de los procesos proteolíticos intracelulares. | ||||||
Calpain Inhibitor VI | 190274-53-4 | sc-293979 sc-293979A | 1 mg 5 mg | $82.00 $306.00 | 5 | |
El inhibidor VI de la calpaína actúa como antagonista selectivo de la catepsina B, mostrando una afinidad de unión única que estabiliza la enzima en una conformación inactiva. Este compuesto influye en la dinámica conformacional de la enzima, interrumpiendo eficazmente el acceso al sustrato. Su perfil cinético revela una inhibición lenta y dependiente del tiempo, indicativa de un mecanismo de modulación alostérica. Las características estructurales del compuesto facilitan interacciones específicas que ajustan la actividad proteolítica dentro de las vías celulares. | ||||||
Mu-Phe-hPhe-FMK | sc-364674 | 1 mg | $268.00 | |||
Mu-Phe-hPhe-FMK actúa como un potente inhibidor de la catepsina B, caracterizado por su capacidad para formar enlaces covalentes con el sitio activo de la enzima. Esta unión irreversible altera la eficacia catalítica de la enzima, provocando una reducción significativa de la actividad proteolítica. La estructura única del compuesto, similar a la de un péptido, mejora la selectividad, permitiendo una modulación precisa del papel de la catepsina B en las vías de degradación intracelular, influyendo así en la homeostasis celular y en el recambio proteico. | ||||||
Z-L-Abu-CONH-ethyl | sc-301995 sc-301995A | 1 mg 5 mg | $120.00 $471.00 | 3 | ||
El Z-L-Abu-CONH-etilo presenta un mecanismo de acción distintivo como inhibidor de la catepsina B, aprovechando su grupo carbonilo electrófilo para atacar nucleofílicamente el residuo de cisteína del sitio activo de la enzima. Esta interacción da lugar a un complejo acil-enzima estable que bloquea eficazmente el acceso del sustrato. Las características estructurales del compuesto promueven una mayor afinidad de unión, facilitando la inhibición selectiva y la modulación de las vías proteolíticas, lo que puede afectar a los procesos celulares y a la dinámica de las proteínas. | ||||||
E-64-c | 76684-89-4 | sc-201278 sc-201278A | 1 mg 5 mg | $101.00 $392.00 | 3 | |
El E-64-c funciona como un potente inhibidor de la catepsina B gracias a su capacidad única de formar un enlace covalente con el sitio activo de la enzima. La naturaleza electrofílica del compuesto le permite dirigirse selectivamente al grupo tiol de la cisteína, dando lugar a la formación de un tioéster intermedio estable. Esta interacción no sólo interrumpe la actividad catalítica de la enzima, sino que también altera la dinámica conformacional de la enzima, influyendo en su interacción con diversos sustratos y vías celulares. | ||||||
8-Hydroxy-5-nitroquinoline | 4008-48-4 | sc-233708 sc-233708A sc-233708B | 5 g 100 g 500 g | $50.00 $90.00 $334.00 | 1 | |
Se sabe que la 8-hidroxi-5-nitroquinolina inhibe la catepsina B, reduciendo su actividad proteolítica y potencialmente su expresión. | ||||||