2810408P10Rik Inhibidores

Los inhibidores comunes de 2810408P10Rik incluyen, entre otros, queleritrina CAS 34316-15-9, clioquinol CAS 130-26-7, disulfiram CAS 97-77-8, zinc CAS 7440-66-6 y 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7.

Los inhibidores de la proteína dedo de zinc 933 son sustancias químicas que interfieren con la función adecuada o la integridad estructural de Zfp933, un miembro de la familia de proteínas dedo de zinc. Los dominios de dedo de zinc requieren la coordinación con iones de zinc para mantener su estructura y facilitar su papel en las interacciones de ADN, ARN o proteínas. Agentes como la queleritrina y el clioquinol actúan interrumpiendo estas interacciones esenciales. La queleritrina lo consigue intercalándose en el ADN y obstruyendo el acceso de Zfp933 a sus sitios de unión, mientras que el clioquinol quela los iones de zinc, comprometiendo la estabilidad estructural de la proteína. El disulfiram y el piritionato de zinc ejercen sus efectos uniéndose a los iones de zinc, lo que puede provocar la distorsión del motivo del dedo de zinc, perjudicando en última instancia la función de la proteína.

Los compuestos como la 1,10-fenantrolina y el TPEN son potentes quelantes que secuestran los iones de zinc lejos de los dominios del dedo de zinc, lo que provoca una pérdida de la conformación funcional. Los donantes de óxido nítrico introducen reacciones de nitrosilación que pueden modificar los residuos de cisteína dentro de las estructuras de los dedos de zinc, afectando potencialmente a la conformación y funcionalidad de la proteína. Del mismo modo, compuestos como la mimosina, el NSC 606985 y la ditizona se unen a iones metálicos y pueden, por tanto, perturbar la interacción entre Zfp933 y sus iones de zinc esenciales. El ebseleno y el PDTC pueden influir en el estado redox de los residuos de cisteína dentro de los dominios de dedos de zinc o quelar iones de zinc, respectivamente, lo que puede alterar la actividad de la proteína.