COL14A1 Antikörper (1C8): sc-517033

Der COL14A1-Antikörper (1C8) ist ein monoklonaler IgG2a-Antikörper der leichten Kette Kappa der Maus, der das COL14A1-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-COL14A1-Antikörper (1C8) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich. COL14A1, auch bekannt als Kollagen-Alpha-1(XIV)-Kette oder Undulin, ist ein sekretiertes Protein mit 1796 Aminosäuren, das eine entscheidende Rolle für die strukturelle Integrität der extrazellulären Matrix spielt. COL14A1 gehört zur Familie der fibrillenassoziierten Kollagene mit unterbrochenen Helices (FACIT) und existiert in drei alternativ gespleißten Isoformen, was eine funktionelle Diversität in gewebespezifischen Kontexten ermöglicht. COL14A1 ist besonders wichtig für die Integration von Kollagenbündeln und erleichtert die Bildung komplexer Bindegewebe. Die Lokalisierung von COL14A1 in der extrazellulären Matrix ist für die Aufrechterhaltung der Gewebearchitektur und -funktion von entscheidender Bedeutung, da COL14A1 mit anderen Kollagentypen und Matrixkomponenten interagiert, um Zugfestigkeit und Unterstützung zu bieten. Diese umfangreiche Familie von Kollagenproteinen, zu der auch COL14A1 gehört, ist für die ordnungsgemäße Funktion von Bindegeweben wie Sehnen und Knorpel unerlässlich, was die Bedeutung des monoklonalen Antikörpers COL14A1 (1C8) für Forschungs- und Diagnoseanwendungen im Zusammenhang mit Bindegewebserkrankungen unterstreicht.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

COL14A1 Antikörper (1C8) Literaturhinweise:

1. Kollagen und Knochenstärke.  |  Boskey, AL., et al. 1999. J Bone Miner Res. 14: 330-5. PMID: 10027897
2. Übersichtsartikel: Wechselwirkungen zwischen Blutplättchen und Kollagen: Membranrezeptoren und intrazelluläre Signalwege.  |  Alberio, L. and Dale, GL. 1999. Eur J Clin Invest. 29: 1066-76. PMID: 10583456
3. Zelladhäsion an kollagenen Matrizen.  |  McCarthy, JB., et al. 1996. Biopolymers. 40: 371-81. PMID: 8765608
4. Vielseitige Kollagene bei Wirbellosen.  |  Engel, J. 1997. Science. 277: 1785-6. PMID: 9324767
5. Die Knorpelkollagene: ein Überblick über ihre Struktur, Organisation und Rolle in der Pathogenese der experimentellen Arthritis bei Tieren und bei rheumatischen Erkrankungen beim Menschen.  |  Cremer, MA., et al. 1998. J Mol Med (Berl). 76: 275-88. PMID: 9535561