Chemische Inhibitoren von ZNF552 können die Funktion des Proteins durch verschiedene Mechanismen beeinträchtigen, indem sie vor allem auf die Zinkfingerdomänen abzielen, die für die DNA-Bindungsfähigkeit des Proteins entscheidend sind. Disulfiram und Clioquinol zum Beispiel sind Metallchelatoren, die sich an Zinkionen binden können. Durch die Sequestrierung von Zink verhindern diese Verbindungen die ordnungsgemäße Faltung und strukturelle Konfiguration der Zinkfingermotive von ZNF552, die für die Interaktion mit der DNA wesentlich sind. In ähnlicher Weise wirken auch 1,10-Phenanthrolin und TPEN als Metallchelatoren, die möglicherweise zu einer Störung der Zinkfingerdomänen von ZNF552 führen und dadurch die DNA-Bindungsfähigkeit des Proteins hemmen.
Darüber hinaus zielen andere Verbindungen wie Ebselen und Thiomersal auf die Cysteinreste innerhalb des Proteins ab. Ebselen, eine Verbindung auf Selenbasis, kann diese Reste oxidieren, was zu einer Konformationsänderung von ZNF552 führen könnte, wodurch es seine regulatorischen Funktionen nicht mehr erfüllen kann. Thiomersal hat eine Affinität für Sulfhydrylgruppen und kann an cysteinreiche Regionen innerhalb von ZNF552 binden, was zu einer Veränderung seiner Struktur und einer Hemmung seiner Aktivität führen kann. Cadmiumchlorid hingegen kann Zink in den Zinkfingermotiven ersetzen, was zu einer unsachgemäßen Faltung von ZNF552 und zu einem Funktionsverlust führen könnte.
Siehe auch...
Artikel 1 von 10 von insgesamt 11
Anzeigen:
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $52.00 $87.00 | 7 | |
Disulfiram kann Zinkionen chelatisieren, wodurch die Zinkfinger-Domänen von ZNF552 möglicherweise gestört werden, wodurch seine DNA-Bindungsfähigkeit gehemmt wird. | ||||||
Clioquinol | 130-26-7 | sc-201066 sc-201066A | 1 g 5 g | $44.00 $113.00 | 2 | |
Clioquinol ist ein Metallchelator, der sich möglicherweise an die Zinkionen in den Zinkfingermotiven von ZNF552 bindet und dessen Funktion hemmt. | ||||||
Ebselen | 60940-34-3 | sc-200740B sc-200740 sc-200740A | 1 mg 25 mg 100 mg | $32.00 $133.00 $449.00 | 5 | |
Ebselen ist eine Verbindung auf Selenbasis, die Cysteinreste oxidieren kann, wodurch die Struktur von Zinkfingerproteinen wie ZNF552 verändert und ihre Funktion beeinträchtigt werden kann. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Pyrithionzink kann die Metallhomöostase stören, was möglicherweise die Zinkfingerdomänen von ZNF552 beeinträchtigt und seine Funktion hemmt. | ||||||
1,10-Phenanthroline | 66-71-7 | sc-255888 sc-255888A | 2.5 g 5 g | $23.00 $31.00 | ||
1,10-Phenanthrolin chelatiert Metallionen und kann mit den Zinkfingerdomänen von ZNF552 interferieren, was zu einer Hemmung seiner DNA-Bindungsfähigkeit führt. | ||||||
TPEN | 16858-02-9 | sc-200131 | 100 mg | $127.00 | 10 | |
TPEN (N,N,N',N'-Tetrakis(2-pyridylmethyl)ethylendiamin) ist ein Zinkchelator, der Zink, das für die Zinkfingerdomänen von ZNF552 erforderlich ist, sequestrieren und damit dessen Aktivität hemmen könnte. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Cadmium kann Zink in Zinkfingerproteinen ersetzen und möglicherweise die Struktur und Funktion von ZNF552 verändern, was zu dessen Hemmung führt. | ||||||
PAC 1 | 315183-21-2 | sc-203174 sc-203174A | 10 mg 50 mg | $129.00 $525.00 | 1 | |
PAC-1 aktiviert indirekt Procaspase-3 zu Caspase-3, was zum Abbau verschiedener Proteine, möglicherweise auch von ZNF552, führen kann und damit dessen Funktion hemmt. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Triptolid hemmt Transkriptionsfaktoren und könnte die transkriptionsregulierenden Aktivitäten von ZNF552 beeinträchtigen, was zu dessen Hemmung führt. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
MG132 ist ein Proteasom-Inhibitor, der zu einem verstärkten Abbau von fehlgefalteten oder beschädigten ZNF552-Proteinen führen könnte, was seine Funktion hemmen würde. | ||||||