Villin-Inhibitoren gehören zu einer bestimmten chemischen Klasse von Verbindungen, die sorgfältig entwickelt wurden, um die Aktivität des Villin-Proteins zu modulieren. Villin ist ein Zytoskelett-Protein, das eine entscheidende Rolle bei der Organisation des Aktin-Zytoskeletts in verschiedenen Zelltypen spielt, insbesondere in solchen mit Mikrovilli, wie z. B. Epithelzellen. Diese Inhibitoren sind sorgfältig entwickelte Moleküle, die so konstruiert sind, dass sie mit dem Villin-Protein interagieren und dessen normale Funktion beeinflussen. Durch diese Interaktionen können sie verschiedene zelluläre Prozesse beeinflussen, die mit der Aktinfilamentbildung, der Zellform und zellulären Reaktionen zusammenhängen, ohne dabei direkt die Aktin-bindenden Domänen oder die Beteiligung an Umstrukturierungen des Zytoskeletts zu verändern.
Das Design von Villin-Inhibitoren basiert auf einem umfassenden Verständnis der strukturellen und funktionellen Eigenschaften des Villin-Proteins. Diese Inhibitoren werden in der Regel mithilfe fortschrittlicher chemischer Synthesemethoden entwickelt und durch Erkenntnisse aus der Zellbiologie und der Dynamik des Zytoskeletts untermauert. Sie zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, selektiv an Villin zu binden. Diese Selektivität ermöglicht eine gezielte Modulation von zellulären Signalwegen, die auf der Aktivität dieses spezifischen Proteins beruhen. Bei der Entschlüsselung der Feinheiten der Zytoskelettorganisation, der Zellformbestimmung und der zellulären Interaktionen werden Villin-Inhibitoren oft als wertvolle Werkzeuge eingesetzt. Die Entwicklung und Nutzung von Villin-Inhibitoren trägt dazu bei, unser Wissen über das komplexe Zusammenspiel zwischen zellulären Komponenten und der Dynamik des Zytoskeletts zu erweitern, und bietet Einblicke in die grundlegenden molekularen Mechanismen, die die Zellmorphologie steuern und zu zellulären Reaktionen auf Veränderungen in der zellulären Mikroumgebung beitragen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Unterbricht die Aktinpolymerisation; beeinträchtigt die Aktinbindungsaktivität von Villin. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Bindet an Aktinmonomere und verhindert die Polymerisation; wirkt sich auf die Aktin-Interaktionen von Villin aus. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Stabilisiert Aktinfilamente; kann indirekt villinvermittelte Veränderungen des Zytoskeletts beeinflussen. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Bindet und stabilisiert Aktinfilamente; könnte die Aktinbindungsaktivität von Villin beeinflussen. | ||||||
CK-869 | 388592-44-7 | sc-507274 | 5 mg | $160.00 | ||
Hemmt die Aktinpolymerisation durch Bindung von Aktinmonomeren; beeinflusst die Funktion von Villin. | ||||||
Latrunculin B | 76343-94-7 | sc-203318 | 1 mg | $229.00 | 29 | |
Ähnlich wie Latrunculin A, unterbricht die Aktinpolymerisation; beeinflusst die Villin-Actin-Wechselwirkungen. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
Unterbricht die Aktin-Dynamik; kann indirekt villin-vermittelte Veränderungen im Zytoskelett beeinflussen. | ||||||