Tropoelastin ist ein wichtiges extrazelluläres Matrixprotein, das als Baustein für Elastin dient, ein hochelastisches Protein, das es vielen Geweben im Körper ermöglicht, nach Dehnung oder Kontraktion ihre Form wieder anzunehmen. Elastin ist besonders wichtig in Geweben, die eine hohe Flexibilität erfordern, wie Blutgefäße, Lunge und Haut. Die Synthese von Tropoelastin ist ein komplexer Prozess, der mit seiner Genexpression in Zellen wie Fibroblasten und glatten Muskelzellen beginnt, gefolgt von der Übersetzung der Tropoelastin-mRNA in den Proteinvorläufer. Nach der Sekretion durchläuft Tropoelastin eine Reihe von enzymatischen Reaktionen, die es ermöglichen, sich mit anderen Tropoelastin-Molekülen zu vernetzen und das reife, unlösliche Elastin zu bilden. Die ordnungsgemäße Regulierung von Tropoelastin ist für die Aufrechterhaltung der Integrität und Funktion elastischer Gewebe unerlässlich, und seine Expression kann durch eine Reihe von Faktoren auf genetischer, transkriptioneller und posttranslationaler Ebene beeinflusst werden.
Eine Reihe von Chemikalien kann die Expression von Tropoelastin potenziell hemmen, indem sie mit verschiedenen Phasen seines Synthesewegs interagieren. Bestimmte Retinoide können beispielsweise an spezifische zelluläre Rezeptoren binden, die mit den DNA-Elementen interagieren, die die Transkription des Tropoelastin-Gens steuern, was zu einer Herunterregulierung der Genexpression führt. Kinaseinhibitoren sind eine weitere Gruppe von Wirkstoffen, die eine Rolle bei der Expression von Tropoelastin spielen könnten, indem sie die Signalwege unterbrechen, die das Zellwachstum und die Proteinproduktion steuern. Histon-Deacetylase-Inhibitoren und DNA-Methyltransferase-Inhibitoren könnten die Chromatinstruktur bzw. die DNA-Methylierungsmuster verändern, was möglicherweise zu einem kondensierten Chromatinzustand oder einer Veränderung der Genexpressionsmuster führt, die eine verringerte Tropoelastin-Synthese zur Folge haben. Andere Chemikalien können die posttranslationale Modifikation von Tropoelastin beeinträchtigen, indem sie beispielsweise die Aktivität von Enzymen blockieren, die für seine Vernetzung und Reifung zu Elastin notwendig sind. Durch das Verständnis dieser verschiedenen Wege und der Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Chemikalien können die Forscher die komplizierten Regulationsmechanismen der Tropoelastin-Expression erforschen.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | $98.00 $315.00 $2244.00 $4396.00 $17850.00 $34068.00 | 3 | |
Colchicin bindet an Tubulin, ein Strukturprotein, an das auch Tropomodulin bindet, und verhindert so dessen Polymerisation zu Mikrotubuli. Diese Störung der Mikrotubuli-Dynamik kann indirekt die Fähigkeit von Tropomodulin hemmen, Aktinfilamente zu stabilisieren, da Mikrotubuli für die ordnungsgemäße Funktion und Struktur der Zelle, einschließlich der Positionierung von Aktin-bindenden Proteinen, unerlässlich sind. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D bindet an die Widerhakenenden der Aktinfilamente, verhindert deren Verlängerung und fördert die Depolymerisation, wodurch indirekt die Funktion von Tropomodulin bei der Verkappung der spitzen Enden der Aktinfilamente und damit die Aufrechterhaltung der Stabilität der Aktinfilamente gehemmt werden kann. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Latrunculin A bindet an Aktinmonomere und sequestriert sie, wodurch ihre Polymerisation verhindert wird. Da Tropomodulin Aktinfilamente durch Bindung an ihre spitzen Enden stabilisiert, kann die durch Latrunculin A verursachte Abnahme des filamentösen Aktins indirekt die aktinstabilisierende Aktivität von Tropomodulin hemmen. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
Swinholide A trennt Aktinfilamente und verhindert deren erneutes Zusammenwachsen. Durch die Reduzierung der Länge und Anzahl der Aktinfilamente hemmt Swinholide A indirekt die Fähigkeit von Tropomodulin, die spitzen Enden der Aktinfilamente zu bedecken, was für seine Rolle bei der Stabilisierung der Filamente notwendig ist. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Jasplakinolid stabilisiert Aktinfilamente und fördert deren Polymerisation, was paradoxerweise die Bindungsstellen für aktinstabilisierende Proteine wie Tropomodulin sättigen kann, wodurch dessen Funktion indirekt durch kompetitive Hemmung gehemmt wird. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Phalloidin bindet und stabilisiert filamentöses Aktin, und während es in erster Linie zur Stabilisierung der Filamente dient, kann diese Stabilisierung zu einer funktionellen Sättigung der Bindungsstellen für Aktin-assoziierte Proteine führen, wodurch möglicherweise die Bindung und Funktion von Tropomodulin gehemmt wird. | ||||||
Sanguinarium | 2447-54-3 | sc-473396 | 10 mg | $220.00 | ||
Es wurde nachgewiesen, dass Sanguinarium an Aktinfilamente bindet und diese zerstört. Dadurch kann es indirekt die Fähigkeit von Tropomodulin hemmen, Aktinfilamente zu bedecken und zu stabilisieren, da die strukturelle Integrität dieser Filamente beeinträchtigt wird. | ||||||
Piperlongumine | 20069-09-4 | sc-364128 | 10 mg | $107.00 | ||
Piperlongumine soll das Zytoskelett-Netzwerk stören. Obwohl seine Auswirkungen auf Tropomodulin nicht direkt untersucht wurden, deutet seine Rolle bei der Veränderung der Zytoskelett-Dynamik darauf hin, dass es Tropomodulin indirekt hemmen könnte, indem es die Aktinstrukturen verändert, die Tropomodulin stabilisiert. |