Chemische TRAPPC5-Inhibitoren können die Rolle des Proteins beim vesikulären Transport durch verschiedene Mechanismen beeinflussen. Wiskostatin kann durch selektive Hemmung des N-WASP-Proteins den für die Vesikelbewegung essenziellen Aktin-Polymerisationsprozess beeinflussen und somit indirekt die TRAPPC5-abhängigen Transportwege beeinflussen. In ähnlicher Weise kann Latrunculin B, das an Aktin bindet und dessen Polymerisation verhindert, die Dynamik des Zytoskeletts stören, die für die vesikulären Transportprozesse, an denen TRAPPC5 beteiligt ist, von entscheidender Bedeutung ist. ML141, das als selektiver Inhibitor der Rho-Familie GTPase Cdc42 wirkt, kann die Aktindynamik beeinflussen, indem es die Aktivität der GTPase verändert und dadurch die Vesikelbewegung und folglich die Funktion von TRAPPC5 beeinflusst.
Darüber hinaus können Verbindungen wie Pitstop 2 und Chlorpromazin, die die Clathrin-vermittelte Endozytose unterbrechen, TRAPPC5 indirekt hemmen, indem sie den normalen Kreislauf und Transport von Vesikeln behindern. Dynasore, ein Inhibitor der GTPase-Aktivität von Dynamin, kann die Vesikelspaltung während der Endozytose beeinflussen und möglicherweise zu einem Rückstau des vesikulären Verkehrs führen, an dem TRAPPC5 beteiligt ist. Brefeldin A, das für seine Fähigkeit bekannt ist, die Struktur und Funktion des Golgi-Apparats zu stören, kann TRAPPC5 daran hindern, die Fusion und den Transport von Vesikeln zu vermitteln, während Ilimaquinon, das eine Golgi-Dispersion verursacht, auch die Organisation von Vesikeln behindern kann, die TRAPPC5 verarbeiten soll. Exo1, das auf den Exocyst-Komplex abzielt, kann die Vesikelbindung während der Exozytose beeinflussen, was für die Funktion von TRAPPC5 beim Vesikeltransport von entscheidender Bedeutung ist. Schließlich kann SecinH3, das Cytohene hemmt, die Vesikelbildung und -sortierung beeinflussen, Prozesse, die für das ordnungsgemäße Funktionieren von TRAPPC5 beim vesikulären Transport unerlässlich sind. Jeder dieser Inhibitoren kann die intrazellulären Transportwege und -dynamiken verändern und dadurch indirekt die Aktivität von TRAPPC5 beeinflussen.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | $48.00 $122.00 $432.00 $812.00 | 4 | |
Wiskostatin ist ein selektiver Inhibitor des Aktin-Polymerisations-Motorproteins N-WASP. TRAPPC5 ist an Vesikeltransportprozessen beteiligt, die von der Aktinpolymerisation für die Bewegung der Vesikel zur Membran hin abhängen. Die Hemmung von N-WASP durch Wiskostatin könnte daher den Vesikeltransport stören und indirekt die Funktionalität von TRAPPC5 beim Transport hemmen. | ||||||
Pitstop 2 | 1419093-54-1 | sc-507418 | 10 mg | $360.00 | ||
Pitstop 2 hemmt die Clathrin-vermittelte Endozytose. Da TRAPPC5 Teil des Transportprotein-Partikelkomplexes ist, der am vesikulären Transport vom Golgi-Apparat beteiligt ist, kann die Hemmung der Endozytose die intrazellulären Transportwege stören und indirekt TRAPPC5 hemmen, indem sie den normalen Vesikelzyklus und -transport verhindert. | ||||||
Dynamin Inhibitor I, Dynasore | 304448-55-3 | sc-202592 | 10 mg | $87.00 | 44 | |
Dynasore ist ein niedermolekularer Inhibitor der GTPase-Aktivität von Dynamin, das für die Vesikelspaltung während der Endozytose unerlässlich ist. Die Rolle von TRAPPC5 beim Vesikeltransport könnte indirekt durch Dynasore gehemmt werden, da die Unterbrechung der Endozytose zu einem Rückstau des Vesikeltransports führen kann, wodurch die funktionelle Rolle von TRAPPC5 bei der Vesikelbewegung beeinträchtigt wird. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Brefeldin A stört die Struktur und Funktion des Golgi-Apparats. Da TRAPPC5 beim Transport zwischen dem endoplasmatischen Retikulum und dem Golgi-Apparat eine Rolle spielt, würde die Störung des Golgi-Apparats durch Brefeldin A indirekt TRAPPC5 hemmen, indem es die Vesikelfusion und den Vesikeltransport verhindert. | ||||||
Exo1 | 461681-88-9 | sc-200752 sc-200752A | 10 mg 50 mg | $82.00 $291.00 | 3 | |
Exo1 ist ein Inhibitor des Exocyst-Komplexes, einer Komponente, die an der Vesikelbindung während der Exozytose beteiligt ist. Da TRAPPC5 beim Vesikeltransport eine Rolle spielt, hemmt die Hemmung der Exozytose indirekt TRAPPC5, indem sie den gesamten Vesikeltransportweg unterbricht, zu dem TRAPPC5 gehört, was zu einer Hemmung seiner Transport- und Bindungsfunktionen führt. | ||||||
ML 141 | 71203-35-5 | sc-362768 sc-362768A | 5 mg 25 mg | $134.00 $502.00 | 7 | |
ML141 ist ein selektiver Inhibitor der Rho-Familie GTPase Cdc42. Cdc42 reguliert die Aktinpolymerisation, die für die Vesikelbewegung entscheidend ist. Die Hemmung von Cdc42 durch ML141 könnte indirekt TRAPPC5 hemmen, indem es die Aktindynamik und damit die Vesikelbewegung beeinflusst, an der TRAPPC5 als Teil des Proteintransportkomplexes beteiligt ist. | ||||||
SecinH3 | 853625-60-2 | sc-203260 | 5 mg | $273.00 | 6 | |
SecinH3 hemmt Cytohene, ARF-GTPase-Austauschfaktoren, die an der Vesikelknospung vom Golgi beteiligt sind. Da TRAPPC5 am Vesikeltransport beteiligt ist, könnte die Hemmung von Cytohene durch SecinH3 indirekt TRAPPC5 hemmen, indem die Vesikelbildung behindert wird, was eine Voraussetzung für die Rolle von TRAPPC5 beim Transport ist. | ||||||
Chlorpromazine | 50-53-3 | sc-357313 sc-357313A | 5 g 25 g | $60.00 $108.00 | 21 | |
Chlorpromazin ist dafür bekannt, die Clathrin-vermittelte Endozytose zu stören. Da TRAPPC5 am vesikulären Transport beteiligt ist, könnte die Störung der Clathrin-vermittelten Signalwege durch Chlorpromazin indirekt TRAPPC5 hemmen, indem es den Endozytoseprozess behindert, der für die normale Funktion des Proteins beim Vesikeltransport notwendig ist. | ||||||
Latrunculin B | 76343-94-7 | sc-203318 | 1 mg | $229.00 | 29 | |
Latrunculin B bindet an Aktin und verhindert dessen Polymerisation, wodurch die Dynamik des Zytoskeletts gestört wird. Da TRAPPC5 am Transport beteiligt ist, der auf dem Aktin-Zytoskelett beruht, könnte die Hemmung der Aktin-Polymerisation durch Latrunculin B indirekt TRAPPC5 hemmen, indem es den Vesikeltransport beeinträchtigt, der von der Integrität des Aktin-Netzwerks abhängt. |