Thomsen-Friedenreich Aktivatoren

Gängige Thomsen-Friedenreich Activators sind unter underem UDP-α-D-Galactose disodium salt CAS 137868-52-1, 2-Deoxy-D-glucose CAS 154-17-6, Lactose CAS 63-42-3, Lithocholic acid CAS 434-13-9 und Cholic acid CAS 81-25-4.

Zu den TF-Antigen-Modulatoren gehören Verbindungen, die die Synthese, Exposition und Nutzung des TF-Antigens beeinflussen können. UDP-Galaktose und N-Acetyl-D-Galaktosamin sind Substrate für das Enzym β1,3-Galaktosyltransferase, das das TF-Antigen synthetisiert. Andererseits sind 2-Deoxy-D-Galactose, Benzyl-2-Acetamido-2-desoxy-α-D-galactopyranosid und P-Nitrophenyl-2-Acetamido-2-desoxy-β-D-galactopyranosid Inhibitoren von Glycosyltransferasen, die an der Synthese des TF-Antigens beteiligt sind. Diese Verbindungen können die Menge des in den Zellen produzierten TF-Antigens beeinflussen. 2-Fucosyllactose ist ein Oligosaccharid aus der menschlichen Milch, das die Bindung von Antikörpern an das TF-Antigen hemmen kann, und peracetyliertes Neu5Ac ist ein Sialinsäurederivat, das Sialyltransferasen hemmen kann, wodurch die Exposition des TF-Antigens möglicherweise erhöht wird. Diese Verbindungen können die Exposition und die immunologischen Eigenschaften des TF-Antigens beeinflussen.

Lithocholsäure und Cholsäure sind Gallensäuren, die die Expression von Glykosyltransferasen, die an der Synthese des TF-Antigens beteiligt sind, beeinflussen können und damit eine Möglichkeit bieten, die Produktion des Antigens zu modulieren. Thomsen-Friedenreich-Antigen-O-Serin und Thomsen-Friedenreich-Antigen-O-Threonin schließlich sind synthetische Versionen des TF-Antigens, die an Aminosäuren gebunden sind und in Studien zur Antikörperbindung an das TF-Antigen verwendet werden. Diese Verbindungen können zur Untersuchung der immunologischen Eigenschaften des TF-Antigens verwendet werden. P-Nitrophenyl-2-acetamido-2-desoxy-β-D-galactopyranosid und Phenyl-β-D-Galactopyranosid sind synthetische Substrate für β-Galactosidase, ein Enzym, das das TF-Antigen spalten kann. Durch die Untersuchung dieser Substrate können Forscher einen Einblick in die Spaltung und den Abbau des TF-Antigens gewinnen.