St3Gal-II Aktivatoren

Gängige St3Gal-II Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, 8-Bromoadenosine 3',5'-cyclic monophosphate CAS 76939-46-3, Manganese(II) chloride beads CAS 7773-01-5, UDP-α-D-Galactose disodium salt CAS 137868-52-1 und 5'-Guanylylimidodiphosphate Tetralithium Salt CAS 64564-03-0.

St3Gal-II-Aktivatoren sind eine Reihe von chemischen Verbindungen, die über verschiedene biochemische Wege die Glykosylierungsaktivität von St3Gal-II verstärken. Forskolin erhöht den intrazellulären cAMP-Spiegel, wodurch PKA aktiviert wird, das Proteine innerhalb des Glykosylierungswegs phosphorylieren kann, was die funktionelle Aktivität von St3Gal-II potenziell erhöht. Das cAMP-Analogon 8-Bromadenosin-3',5'-cyclisches Monophosphat verstärkt diesen Weg weiter, indem es ein stabiles cAMP-Analogon bereitstellt, das PKA aktiviert und die erhöhte Aktivität von St3Gal-II bei der Glykoproteinsynthese unterstützt. MnCl2 wirkt als entscheidender Kofaktor und optimiert die katalytische Effizienz von St3Gal-II. Darüber hinaus liefert die Anwesenheit von UDP-Galactose direkt das notwendige Substrat für die Sialyltransferase-Aktivität von St3Gal-II.

Das GTP-Analogon GppNHp kann durch die Aktivierung von GTP-bindenden Proteinen Signalwege verstärken, die indirekt die Funktion von St3Gal-II erhöhen. ATP ist für Phosphorylierungsreaktionen von entscheidender Bedeutung, und sein Überfluss kann indirekt die Glykosylierungsprozesse, an denen St3Gal-II beteiligt ist, hochregulieren. S-Adenosylmethionin (SAM) dient als Methyl-Donor, der sich auf die Glykosylierungswege auswirken kann und die Aktivität von St3Gal-II beeinflusst. Tunicamycin führt durch die Hemmung anderer Glykosylierungsprozesse zu einer Substratakkumulation und einer kompensatorischen Hochregulierung der St3Gal-II-Aktivität. Schließlich kann 4-Methylumbelliferyl-α-D-N-Acetylneuraminid als fluorogenes Substrat für Sialidasen die Aktivität von St3Gal-II widerspiegeln, indem es das Gleichgewicht zwischen Sialylierung und Desialylierung hervorhebt, was indirekt auf eine erhöhte Aktivität der Sialyltransferase schließen lässt.