Selenoprotein M marker Inhibitoren

Gängige Selenoprotein M marker Inhibitors sind unter underem Ebselen CAS 60940-34-3, Auranofin CAS 34031-32-8, Silver nitrate CAS 7761-88-8, Cadmium chloride, anhydrous CAS 10108-64-2 und Lead(II) Acetate CAS 301-04-2.

Chemische Inhibitoren des Selenoprotein-M-Markers können ihren Einfluss durch eine Vielzahl von Wechselwirkungen mit dem aktiven Zentrum des Proteins oder seinen assoziierten Systemen ausüben. Ebselen, das als Glutathionperoxidase-Imitat wirkt, kann das Redox-Gleichgewicht stören, das für die normale Funktion des Selenoprotein-M-Markers entscheidend ist. Auranofin zielt auf die Thioredoxin-Reduktase ab, ein Enzym, das funktionelle Ähnlichkeiten mit Selenoproteinen, einschließlich des Selenoprotein-M-Markers, aufweist, und beeinträchtigt dadurch möglicherweise die antioxidativen Mechanismen, die es unterstützt. Silbernitrat kann sich direkt an die Selenolgruppen im Selenoprotein M-Marker binden, die für dessen Aktivität entscheidend sind, was zu einer Hemmung führt. Cadmiumchlorid und Quecksilber(II)-chlorid können den Selengehalt des Selenoprotein-M-Markers beeinträchtigen, indem sie entweder Selen ersetzen oder hochaffine Bindungen bilden, was zu einem Verlust der richtigen Proteinkonfiguration und -funktion führt.

Darüber hinaus können Blei(II)-acetat und Methylquecksilber(II)-chlorid an selenhaltige aktive Stellen im Selenoprotein-M-Marker binden und dessen Aktivität hemmen. Arsentrioxid, von dem bekannt ist, dass es mit vicinalen Thiolen interagiert, kann den Selenocystein-Rest des Selenoprotein-M-Markers beeinträchtigen, während Selenazofurin mit der Selenverwertung konkurriert, die für die Synthese eines funktionellen Selenoprotein-M-Markers entscheidend ist. Wolframhexachlorid hemmt Molybdänenzyme, die häufig mit Selenoproteinen assoziiert sind, und beeinträchtigt so indirekt die Aktivität des Selenoprotein-M-Markers. Stickstoffmonoxid kann die Struktur und Funktion von Selenoproteinen, einschließlich des Selenoprotein-M-Markers, verändern, was zu einer Hemmung führt. Schließlich kann Chloroquin durch die Erhöhung des oxidativen Stresses die antioxidative Kapazität des Selenoprotein-M-Markers in Frage stellen, was zu einer Hemmung seiner normalen Funktion innerhalb der zellulären Umgebung führt.