PP2A-Cα, eine katalytische Untereinheit der Proteinphosphatase 2A (PP2A), spielt eine zentrale Rolle bei der zellulären Signalübertragung, indem sie den Phosphorylierungsstatus von Zielproteinen reguliert. Funktionell agiert PP2A-Cα als Serin/Threonin-Phosphatase und katalysiert die Entfernung von Phosphatgruppen aus Substratproteinen. Durch seine Phosphataseaktivität gleicht PP2A-Cα die Wirkung von Proteinkinasen aus und trägt so zur dynamischen Regulierung zellulärer Prozesse wie Zellzyklusfortschritt, Proliferation, Apoptose und Stoffwechsel bei. PP2A-Cα funktioniert als Teil eines heterotrimeren Komplexes, der aus einer katalytischen Untereinheit (C), einer strukturellen Gerüstuntereinheit (A) und einer regulatorischen Untereinheit (B) besteht, wobei verschiedene Isoformen und Spleißvarianten die PP2A-vermittelten Dephosphorylierungsvorgänge vielfältig und spezifisch machen.
Die Aktivierung von PP2A-Cα beinhaltet komplexe Regulationsmechanismen, die seine katalytische Aktivität und Substratspezifität modulieren. Ein wichtiger Mechanismus der PP2A-Cα-Aktivierung ist die Bildung aktiver Holoenzymkomplexe, bei denen die katalytische Untereinheit mit spezifischen regulatorischen und Gerüst-Untereinheiten assoziiert ist. Die Bindung von regulatorischen Untereinheiten an PP2A-Cα kann dessen Aktivität modulieren, indem sie seine Substratspezifität oder subzelluläre Lokalisierung verändert. Darüber hinaus können posttranslationale Modifikationen wie Phosphorylierung und Methylierung die Aktivität von PP2A-Cα regulieren, wobei die Phosphorylierung an bestimmten Stellen seine Phosphataseaktivität verstärkt oder hemmt. Darüber hinaus können zelluläre Faktoren wie Veränderungen des intrazellulären Kalziumspiegels oder oxidativer Stress PP2A-Cα aktivieren, indem sie seine Assoziation mit regulatorischen Untereinheiten fördern oder seine Konformation verändern. Insgesamt ist die Aktivierung von PP2A-Cα ein streng regulierter Prozess, der für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase und das ordnungsgemäße Funktionieren von Signalwegen, die bei verschiedenen physiologischen und pathologischen Prozessen eine Rolle spielen, von wesentlicher Bedeutung ist.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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FTY720 | 162359-56-0 | sc-202161 sc-202161A sc-202161B | 1 mg 5 mg 25 mg | $32.00 $75.00 $118.00 | 14 | |
FTY720, auch bekannt als Fingolimod, aktiviert PP2A-Cα durch Hemmung der Sphingosinkinase und Förderung der PP2A-vermittelten Dephosphorylierung seiner Substrate. Dies führt zu einer erhöhten Phosphataseaktivität und trägt zur Regulierung verschiedener zellulärer Prozesse bei, darunter der Zellzyklusfortschritt und die Apoptose. Die direkte Aktivierung von PP2A-Cα durch FTY720 unterstreicht seine Rolle bei der Sphingolipid-Signalübertragung und der zellulären Homöostase. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Calyculin A, ein marines Toxin, aktiviert indirekt PP2A-Cα, indem es seinen endogenen Inhibitor, die Proteinphosphatase 1 (PP1), hemmt. Ähnlich wie Okadasäure stört Calyculin A das PP2A-PP1-Gleichgewicht, was zu einer verstärkten PP2A-Aktivität und einer anschließenden Dephosphorylierung zellulärer Substrate führt. Diese indirekte Aktivierung unterstreicht das empfindliche Gleichgewicht zwischen Phosphatasen und ihren Auswirkungen auf die PP2A-Cα-Funktion. | ||||||
Oleic Acid | 112-80-1 | sc-200797C sc-200797 sc-200797A sc-200797B | 1 g 10 g 100 g 250 g | $36.00 $102.00 $569.00 $1173.00 | 10 | |
OA-NO2, ein Stickoxid freisetzendes Derivat der Okadasäure, aktiviert indirekt PP2A-Cα, indem es seinen endogenen Inhibitor, die Proteinphosphatase 1 (PP1), hemmt. Durch die Störung des PP2A-PP1-Gleichgewichts fördert OA-NO2 eine erhöhte PP2A-Aktivität, was zu einer verstärkten Dephosphorylierung kritischer zellulärer Substrate führt. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
Tautomycetin aktiviert PP2A-Cα direkt, indem es an seine katalytische Untereinheit bindet und so die Phosphataseaktivität fördert. Diese direkte Aktivierung führt zur Dephosphorylierung spezifischer zellulärer Substrate und beeinflusst verschiedene zelluläre Prozesse. Der einzigartige Mechanismus der direkten Aktivierung durch Tautomycetin unterstreicht sein Potenzial als Instrument zur Untersuchung der Feinheiten der Funktion und Regulation von PP2A-Cα. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
Resveratrol aktiviert PP2A-Cα indirekt, indem es seinen endogenen Inhibitor, die Proteinphosphatase 1 (PP1), hemmt. Durch die Störung des PP2A-PP1-Gleichgewichts fördert Resveratrol eine erhöhte PP2A-Aktivität, was zu einer verstärkten Dephosphorylierung kritischer zellulärer Substrate führt. Diese indirekte Aktivierung unterstreicht das Potenzial von Nahrungsbestandteilen, das Phosphatase-Gleichgewicht zu modulieren und PP2A-Cα-vermittelte zelluläre Prozesse zu beeinflussen. | ||||||
Methotrexate | 59-05-2 | sc-3507 sc-3507A | 100 mg 500 mg | $92.00 $209.00 | 33 | |
Methotrexat aktiviert PP2A-Cα indirekt durch Hemmung der Dihydrofolatreduktase (DHFR), was zu einer verstärkten PP2A-Aktivität führt. Die Störung des Folatstoffwechsels durch Methotrexat trägt zu einer erhöhten Phosphataseaktivität bei, was zur Dephosphorylierung kritischer zellulärer Substrate führt. |