phosphatasefamily surface anchored protein Inhibitoren

Gängige phosphatasefamily surface anchored protein Inhibitors sind unter underem Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Calyculin A CAS 101932-71-2, Endothall CAS 145-73-3, Cantharidin CAS 56-25-7 und Fostriecin CAS 87860-39-7.

Chemische Inhibitoren von oberflächenverankerten Proteinen der Phosphatase-Familie wirken in erster Linie, indem sie die Dephosphorylierung von Proteinsubstraten verhindern. Verbindungen wie Okadainsäure, Calyculin A und Microcystin LR hemmen die Proteinphosphatasen 1 und 2A, die bei den von oberflächenverankerten Proteinen der Phosphatasefamilie gesteuerten Dephosphorylierungsprozessen eine wichtige Rolle spielen. Diese Inhibitoren halten den phosphorylierten Zustand der Proteinsubstrate aufrecht, indem sie die Wirkung von PP1 und PP2A behindern, die für die Umkehrung der Phosphorylierung verantwortlich sind. Die anhaltende Phosphorylierung kann den Funktionszustand der Proteine verändern, der ansonsten durch die Aktivität des oberflächenverankerten Proteins der Phosphatasefamilie moduliert würde. Darüber hinaus tragen Verbindungen wie Cantharidin, Norcantharidin und Rubratoxin B, von denen bekannt ist, dass sie dieselben Phosphatasen, insbesondere PP2A, hemmen, durch einen ähnlichen Mechanismus zur Hemmung bei, indem sie die Phosphataseaktivität des oberflächenverankerten Proteins der Phosphatasefamilie verhindern.

Darüber hinaus sind auch Endothall und Fostriecin an der Hemmung des oberflächenverankerten Proteins der Phosphatasefamilie beteiligt, indem sie auf Proteinphosphatasen abzielen. Endothall unterbricht die Wirkung von Proteinphosphatasen im Allgemeinen, während Fostriecin eine Selektivität gegenüber PP2A und nicht gegenüber PP1 aufweist, was auf eine gezieltere Hemmung des Dephosphorylierungswegs hindeutet. Tautomycin, ein weiterer Inhibitor, übt seine Wirkung durch selektive Hemmung von PP1 und PP2A aus, was zu einer indirekten Hemmung der Phosphataseaktivität von oberflächenverankerten Proteinen der Phosphatasefamilie führt. Nicht phosphorylierte Zustände bestimmter Proteinsubstrate, die normalerweise durch die Aktivität des oberflächenverankerten Proteins der Phosphatasefamilie aufrechterhalten werden, bleiben daher in ihrer phosphorylierten Form erhalten. Salubrinal und Cyclosporin A tragen ebenfalls zur allgemeinen Hemmung des oberflächenverankerten Proteins der Phosphatase-Familie bei, wenn auch über unterschiedliche Wege, an denen eIF2α bzw. Calcineurin beteiligt sind, indem sie spezifische Phosphorylierungs-/Dephosphorylierungskaskaden beeinflussen. Schließlich unterbricht Phenylarsin-Oxid die Funktion von Protein-Tyrosin-Phosphatasen, wodurch eine weitere Ebene hinzugefügt wird, durch die der Phosphorylierungsstatus von Proteinen, die durch oberflächenverankerte Proteine der Phosphatase-Familie reguliert werden, aufrechterhalten wird.