OTTMUSG00000016790 Inhibitoren

Gängige OTTMUSG00000016790 Inhibitors sind unter underem Trichostatin A CAS 58880-19-6, Sodium Butyrate CAS 156-54-7, Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9, Panobinostat CAS 404950-80-7 und Valproic Acid CAS 99-66-1.

Das Mitglied der Histoncluster-2-Familie, eine Variante der Histonproteine, spielt eine zentrale Rolle bei der Chromatinstruktur und der Genregulation. Die oben aufgeführten chemischen Inhibitoren, die alle Histondeacetylase-Inhibitoren sind, zielen auf dieses Protein ab, indem sie seinen Acetylierungszustand verändern, was wiederum die Chromatinarchitektur und -funktion beeinflusst. Trichostatin A zum Beispiel erhöht die Acetylierung von Histonproteinen, einschließlich des Mitglieds der Histoncluster-2-Familie, was zu einer entspannten Chromatinstruktur führt. Diese Lockerung stört die normale Funktion des Proteins bei der Aufrechterhaltung eines kompakten Chromatins, das für die regulierte Genexpression unerlässlich ist. In ähnlicher Weise hemmt Natriumbutyrat die Histondeacetylierung und erhöht dadurch die Acetylierung von Histonen, was sich auf die Fähigkeit des Proteins auswirkt, seine Aufgabe bei der Umgestaltung des Chromatins und der Kontrolle der Genexpression zu erfüllen.

Auch Inhibitoren wie Vorinostat, Panobinostat und Valproinsäure wirken als Histon-Deacetylase-Inhibitoren und führen zu einer erhöhten Acetylierung von Mitgliedern der Histon-Cluster-2-Familie. Die Folge ist eine offenere Chromatinkonformation, die der normalen Rolle des Proteins bei der Chromatinorganisation und der Genregulierung weniger förderlich ist. Inhibitoren wie Romidepsin und Belinostat wirken ähnlich, indem sie höhere Acetylierungsgrade an Histonproteinen aufrechterhalten und damit die Chromatinstruktur und die Rolle des Mitglieds der Histoncluster-2-Familie beeinträchtigen. Entinostat, Tacedinalin, Quisinostat, Mocetinostat und Givinostat wirken alle über denselben Mechanismus der Hemmung der Histon-Deacetylase, was zu Veränderungen der Chromatinstruktur durch erhöhte Histon-Acetylierung führt. Diese Veränderungen beeinträchtigen die Funktionalität der Mitglieder der Histoncluster-2-Familie bei der Umgestaltung des Chromatins und der Kontrolle der Genexpression. Das durchgängige Thema dieser Inhibitoren ist ihre Fähigkeit, die normale kompakte Struktur des Chromatins zu stören, die für die funktionelle Rolle des Histoncluster-2-Familienmitglieds entscheidend ist, und dadurch seine Fähigkeit, effektiv an der Chromatinorganisation und der Genregulation teilzunehmen, zu beeinträchtigen.