Other Substrates

Der EGFR (Tyr 1068h) ist entscheidend für die Modulation zellulärer Reaktionen durch seine Phosphorylierung an Tyr 1068, die die Aktivierung des Rezeptors und die anschließende Dimerisierung erleichtert. Diese Modifikation erhöht die Bindungsaffinität für nachgeschaltete Signalmoleküle, was sich insbesondere auf den RAS-RAF-MAPK-Signalweg auswirkt. Die einzigartigen Konformationsänderungen, die durch dieses Phosphorylierungsereignis ausgelöst werden, wirken sich auf die Interaktionsdynamik des Rezeptors aus, wodurch die Kinetik der Signalausbreitung und das zelluläre Verhalten fein abgestimmt werden.

eIF-4E (Ser 209) spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Proteinsynthese, indem es mit der 5'-Kappe der mRNA interagiert und die Initiierung der Translation fördert. Die Phosphorylierung an Ser 209 verändert seine Affinität für verschiedene Translationsfaktoren und beeinflusst den Aufbau des Translationsinitiationskomplexes. Diese Modifikation kann die Kinetik der mRNA-Rekrutierung und der Ribosomenbeladung modulieren und dadurch die Gesamtproteinsyntheserate und die Reaktionen des Zellwachstums beeinflussen.

ERα (Ser 167) spielt eine Schlüsselrolle bei der Modulation von Östrogen-Signalwegen, wobei seine Phosphorylierung die Dimerisierung des Rezeptors und die DNA-Bindungsaffinität erhöht. Diese Modifikation beeinflusst die Rekrutierung von Koaktivatoren und Chromatinumbaukomplexen und verändert dadurch die Genexpressionsprofile. Die Kinetik dieser Wechselwirkungen kann die zellulären Reaktionen auf hormonelle Stimuli erheblich beeinflussen und sich auf Prozesse wie die Zellproliferation und -differenzierung auswirken.

FAK (Tyr 397) dient als zentraler Regulator bei der zellulären Signalübertragung, insbesondere als Reaktion auf mechanischen Stress und die Einbindung von Integrinen. Seine Phosphorylierung an dieser Stelle fördert die Bildung von fokalen Adhäsionen und erleichtert die Interaktion mit verschiedenen Signalproteinen. Diese Modifikation verstärkt die nachgeschalteten Signalkaskaden und beeinflusst die Zellmigration und das Überleben. Die Kinetik dieser Interaktionen ist entscheidend für zelluläre Reaktionen auf Umweltreize und prägt Prozesse wie den Umbau und die Reparatur von Gewebe.

FKHRL-1 (Thr 32) spielt eine Schlüsselrolle im zellulären Stoffwechsel, insbesondere bei der Regulierung der Energiehomöostase. Seine Phosphorylierung an dieser Stelle moduliert die Interaktion mit Transkriptionsfaktoren und beeinflusst die Genexpression im Zusammenhang mit dem Glukose- und Lipidstoffwechsel. Diese Modifikation verändert die Kinetik von Stoffwechselwegen und verbessert die adaptive Reaktion der Zelle auf die Verfügbarkeit von Nährstoffen. Darüber hinaus unterstreicht die Rolle von FKHRL-1 bei der Reaktion auf oxidativen Stress seine Bedeutung für die Aufrechterhaltung der zellulären Integrität unter verschiedenen physiologischen Bedingungen.

Flg (Tyr 766) weist eine einzigartige Reaktivität als Säurehalogenid auf und erleichtert Acylierungsreaktionen mit verschiedenen Nukleophilen. Seine Struktur ermöglicht selektive Wechselwirkungen mit Aminosäuren, die die Bildung von Peptidbindungen beeinflussen und die Proteinkonformation verändern. Das Vorhandensein des aromatischen Tyrosinrestes verstärkt die π-π-Stapelwechselwirkungen, die vorübergehende Molekülkomplexe stabilisieren können. Diese Verbindung ist auch an verschiedenen katalytischen Pfaden beteiligt, was sich auf die Reaktionskinetik und die Produktspezifität bei synthetischen Anwendungen auswirkt.

VEGFR2 (Tyr 996) ist ein Schlüsselsubstrat in der zellulären Signalübertragung und zeichnet sich durch seine Fähigkeit zur Phosphorylierung aus, die die nachgeschalteten Signalwege moduliert. Die einzigartige Positionierung des Tyrosinrests ermöglicht spezifische Interaktionen mit Kinasen und beeinflusst die Effizienz der Signaltransduktion. Seine Rolle bei der Dimerisierung verstärkt die Aktivierung des Rezeptors, was zu deutlichen Konformationsänderungen führt, die die Bindungsaffinität und -spezifität beeinflussen. Dieses dynamische Verhalten ist entscheidend für die Regulierung angiogener Prozesse.

GluR1 (Ser 845) ist ein wichtiges Substrat, das an der synaptischen Plastizität beteiligt ist, insbesondere an der Modulation der AMPA-Rezeptoraktivität. Die Phosphorylierung an Serin 845 verbessert den Rezeptortransport und erhöht die Kanalleitfähigkeit, wodurch die erregende Neurotransmission erleichtert wird. Diese Modifikation beeinflusst den Konformationszustand des Rezeptors und fördert Interaktionen mit Gerüstproteinen, die synaptische Verbindungen stabilisieren. Seine dynamische Regulierung ist für Lern- und Gedächtnisprozesse unerlässlich.

Glut4 (Ser 488) spielt eine zentrale Rolle in der Glukosehomöostase, insbesondere in den Insulin-Signalwegen. Die Phosphorylierung an Serin 488 verbessert die Translokation von Glut4 zur Plasmamembran und erhöht die Glukoseaufnahme als Reaktion auf Insulin. Diese Modifikation verändert die Konformation des Proteins, fördert die Interaktion mit wichtigen Signalmolekülen und erleichtert seine Bewegung aus intrazellulären Kompartimenten. Die Kinetik dieses Prozesses ist entscheidend für die Aufrechterhaltung des Energiegleichgewichts in den Zellen.

gp130 (Ser 782) ist ein wichtiger Signalrezeptor, der an der Weiterleitung verschiedener Zytokinsignale beteiligt ist. Die Phosphorylierung an Serin 782 moduliert seine Interaktion mit nachgeschalteten Signalpartnern und beeinflusst Signalwege wie JAK/STAT. Diese Modifikation erhöht die Stabilität des Rezeptors und fördert seine Dimerisierung, die für eine effektive Signalausbreitung unerlässlich ist. Die Kinetik dieser Interaktionen ist entscheidend für zelluläre Reaktionen auf Umweltreize und beeinflusst Prozesse wie Entzündungen und das Überleben von Zellen.